Wat is het verschil tussen glycatie en glycosylatie

De grootste verschil tussen glycatie en glycosylatie is dat glycatie is de covalente binding van vrije suikers aan de eiwitten in de bloedstroom, terwijl glycosylatie een post-translationele modificatie is van eiwitten waarin een gedefinieerd koolhydraat wordt toegevoegd aan een vooraf bepaald gebied van een eiwit. Verder beïnvloedt glycatie zowel de functie als de stabiliteit van eiwitten, terwijl glycosylatie een volwassen eiwit produceert dat functioneel is.

Glycatie en glycosylatie zijn twee mechanismen die koolhydraten aan de eiwitten toevoegen. Bovendien, niet-enzymatische glycosylatie is een andere naam voor glycatie, terwijl glycosylatie een enzymatisch proces is.

Key Areas Covered

1. Wat is glycatie
     - Definitie, locatie, proces, effect op eiwitten
2. Wat is Glycosylatie
     - Definitie, locatie, proces, effect op eiwitten
3. Wat zijn de overeenkomsten tussen glycatie en glycosylatie
     - Overzicht van gemeenschappelijke functies
4. Wat is het verschil tussen glycatie en glycosylatie
     - Vergelijking van belangrijke verschillen

Sleutelbegrippen

Koolhydraten, Glycatie, Glycosylatie, Post-translationele Modificaties, Eiwitrijping

Wat is glycatie

Glycaties is een niet-enzymatisch proces dat in de bloedbaan voorkomt. Het voegt covalent vrije suikers toe aan eiwitten. Omdat glycatie geen enzymatisch proces is, is het een spontaan proces dat niet onder controle is. Bovendien, vanwege de onomkeerbare toevoeging van suikers of afbraakproducten van suikers aan de eiwitten, is glycatie een type eiwitbeschadiging. Dit betekent dat glycatie zowel de stabiliteit als de functionaliteit van eiwitten vermindert.

Figuur 1: Glycatie

Verder is glycatie een chemische cascade waarvan de eerste stap condensatie is. Deze stap is zowel niet-enzymatisch als omkeerbaar. Het komt voor tussen de carbonylgroep van een reducerende suiker en de aminegroep van een eiwit of peptide. Dit type reactie is bekend als Schiff-base-reactie. Deze stap is tijdrovend. Hier is het eindproduct een niet-stabiele Shiff-base of aldimine. Dan herschikt dit aldimine spontaan meer stabiel ketoamine, ook bekend als het Amadori-product. Bovendien kan het verdere degradatie ondergaan door verschillende processen, waardoor furfurals, reductonen en fragmentatieproducten worden gevormd. Ten slotte zijn de polymorfe verbindingen gevormd door de glycatie collectief bekend als geavanceerde glycatie-eindproducten (AGE's).

Helaas zijn sommige AGE's goedaardig, terwijl de andere reactiever zijn dan de oorspronkelijke suikers. Daarom impliceren ze veel aan leeftijd gerelateerde chronische ziekten, waaronder hart- en vaatziekten, de ziekte van Alzheimer, perifere neuropathie en kanker..

Wat is Glycosylatie

Glycosylatie is een belangrijk biologisch proces, dat voorkomt in zowel endoplasmatisch reticulum als Golgi-apparatuur. Het is voornamelijk een soort post-translationele modificatie, die verantwoordelijk is voor de productie van een functioneel eiwit van een onvolgroeid eiwit. Daarom vergemakkelijkt glycosylatie een juiste eiwitvouwing; vandaar verhoogt dit de stabiliteit van het eiwit. Glycosylatie is bijvoorbeeld een enzym-gemedieerd proces. Daarom wordt een gedefinieerd koolhydraat toegevoegd aan een vooraf bepaald gebied van een eiwit. Ook kan het proces van glycosylatie worden gereguleerd door de werking van het enzym te reguleren.

Figuur 2: N-Gekoppelde glycosylatie

Tijdens glycosylatie reageert de carbonylgroep van een suiker (glycosyldonor) met de hydroxyl- of aminegroep van het eiwit (glycosylacceptor). Verschillende soorten glycosyleringen komen voor in de cel, inclusief

• N-gekoppelde glycosylatie - glycanen bevestigd aan een stikstof van asparagine of arginine zijketens
• O-gekoppelde glycosylatie - glycanen gehecht aan de hydroxylzuurstof van serine-, tyrosine-, threonine-, hydroxylysine- of hydroxyproline-zijketens, of aan zuurstofatomen op lipiden zoals ceramide
• Fosfoserine-glycosylatie - fosfoglycanen waaronder mannose, xylose of fucose verbonden door het fosfaat van een fosfoserine;
• C-manosylation - suiker wordt toegevoegd aan een koolstof aan een tryptofaan zijketen
• Glypiation - toevoeging van een GPI-anker, het koppelen van eiwitten aan lipiden via glycan-koppelingen.

Overeenkomsten tussen glycatie en glycosylatie

• Glycatie en glycosylatie zijn twee mechanismen die koolhydraten aan eiwitten toevoegen.
• Covalente bindingen worden in beide processen gevormd tussen koolhydraten en eiwitten.
• Beide hebben ook invloed op de functionaliteit van eiwitten.

Verschil tussen glycatie en glycosylatie

Definitie

Glycatie verwijst naar de binding van een suikermolecuul aan een eiwit of lipidemolecuul zonder enzymatische regulering, terwijl glycosylatie verwijst naar de gecontroleerde enzymatische modificatie van een organisch molecuul, in het bijzonder een eiwit, door toevoeging van een suikermolecuul. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen glycatie en glycosylatie.

Betekenis

Bovendien is glycatie de covalente toevoeging van vrije suikers aan de eiwitten in de bloedstroom, terwijl glycosylatie een soort post-translationele modificatie is, die optreedt in endoplasmatisch reticulum of Golgi-apparatuur..

Enzymatische / Non-enzymatische

Glycatie is een type niet-enzymatische modificatie, terwijl glycosylatie een type enzymatische modificatie is. Daarom is dit een ander verschil tussen glycatie en glycosylatie.

Regulatie

Omdat glycatie geen enzymatisch proces is, is het ook geen gereguleerd proces. Daarentegen is glycosylatie een gereguleerd proces.

Soorten koolhydraten toegevoegd

De toegevoegde suikersoorten zijn ook een significant verschil tussen glycatie en glycosylatie. Glucose, fructose of galactose zijn de suikers die door glycatie worden toegevoegd, terwijl glycanen, mannose, xylose, fucose, enz. De suikers zijn die door glycosylatie worden toegevoegd.

Betrokken type proteïnen

Een ander verschil tussen glycatie en glycosylatie is dat glycatie optreedt in volgroeide eiwitten, terwijl glycosylering optreedt in onrijpe of niet-gemodificeerde eiwitten..

Effect op de proteïne

Bovendien maakt glycatie het eiwit niet-functioneel, terwijl glycosylering het eiwit functioneel maakt. Verder vermindert glycatie de stabiliteit van het eiwit, terwijl glycosylatie de stabiliteit van het eiwit verhoogt.

Conclusie

Glycatie is de niet-enzymatische toevoeging van suikers aan de eiwitten in de bloedbaan. Het vermindert de stabiliteit en de functionaliteit van het eiwit drastisch. Aan de andere kant is glycosylatie de enzymatische toevoeging van suikers aan onvolgroeide eiwitten. Het treedt op binnen het endoplasmatisch reticulum of Golgi-apparaat. Het belangrijkste is dat glycosylatie een post-translationele modificatie is die verantwoordelijk is voor de productie van een functioneel eiwit. Dit is het belangrijkste verschil tussen glycatie en glycosylatie.

Referentie:

1. Gkogkolou, Paraskevi en Markus Böhm. "Geavanceerde eindproducten van glycatie: belangrijke spelers in huidveroudering?" Dermato-endocrinology vol. 4,3 (2012): 259-70. Beschikbaar Hier
2. Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Moleculaire celbiologie. 4e editie. New York: W.H. Freeman; 2000. Paragraaf 17.7, Proteïne glycosylatie in het ER en Golgi Complex. Beschikbaar Hier

Afbeelding met dank aan:

1. "AGE accumulation" door Jasper Dijkstra - (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia  
2. "N-gekoppelde glycosidische binding" door Tpirojsi - Eigen werk (Public Domain) via Commons Wikimedia