Verschil tussen trypsine en chymotrypsine

De grootste verschil tussen trypsine en chymotrypsine is dat het trypsine splitst aan de C-terminale arginine en lysine residuen terwijl de chymotrypsine splitst aan de C-terminale fenylalanine, tryptofaan en tyrosine residuen. Dit betekent dat trypsine werkt op basische aminozuren, terwijl chymotrypsine werkt op aromatische aminozuren. 

Trypsine en chymotrypsine zijn twee soorten eiwitverterende enzymen die peptide-bindingen aan het C-uiteinde splitsen. Ze worden uitgescheiden door de exocriene klieren van de alvleesklier in hun inactieve vormen die zymogenen worden genoemd. 

Key Areas Covered 

1. Wat is Trypsin
     - Definitie, feiten, rol
2. Wat is Chymotrypsin
     - Definitie, feiten, rol
3. Wat zijn de overeenkomsten tussen trypsine en chymotrypsine
     - Overzicht van gemeenschappelijke functies
4. Wat is het verschil tussen trypsine en chymotrypsine
     - Vergelijking van belangrijke verschillen

Sleutelbegrippen 

Chymotrypsine, Chymotrypsinogen, pancreas, Proteolytische enzymen, Trypsine, Trypsinogen

Wat is Trypsin 

Trypsine is een serineprotease met een substraatspecificiteit ten opzichte van de basische aminozuren zoals lysine en arginine. Het wordt geproduceerd door de pancreas en wordt uitgescheiden in de inactieve vorm, trypsinogen genaamd. De activering van trypsinogen gebeurt door de verwijdering van het terminale hexapeptide met de werking van enterokinase. De twee belangrijkste soorten trypsine zijn a- en β-trypsine. 

Figuur 1: Trypsine-werkingsmechanisme

Trypsine is een belangrijk enzym dat voor andere doeleinden wordt gebruikt, afgezien van zijn functie in het spijsverteringsstelsel. Het wordt ook gebruikt in weefseldissociatie en het oogsten van cellen uit culturen.  

Wat is Chymotrypsin 

Chymotrypsine is een serine-endopeptidase met een substraatspecificiteit ten opzichte van de fenylalanine-, tryptofaan- en tyrosinezijketens, die voornamelijk grote hydrofobe resten zijn. Het wordt geproduceerd door acinaire cellen van de pancreas en uitgescheiden in de inactieve vorm, chymotrypsinogen genaamd. De activering van chymotrypsinogen is in principe door de enzymatische werking van trypsine. De twee hoofdtypen chymotrypsine zijn chymotrypsine A en B.  

Figuur 2: Actieve site Chymotrypsin

De structuur van de trypsine en chymotrypsine is vergelijkbaar, behalve de S1-plaats van chymotrypsine, die de substraat-specifieke katalyse van chymotrypsine geeft.  

Overeenkomsten tussen trypsine en chymotrypsine 

• Trypsine en chymotrypsine zijn proteolytische enzymen afgescheiden door de pancreas. 
• Ze komen vrij in de dunne darm bij de twaalfvingerige darm. 
• Beide worden uitgescheiden in hun inactieve vorm. De actieve plaatsresiduen van zowel trypsine als chymotrypsine zijn histidine, aspartaat en serine. 
• Ze helpen bij de enzymatische vertering van eiwitten. 
• Lage hoeveelheden trypsine en chymotrypsine in ontlasting zijn indicatoren voor cystische fibrose en pancreasaandoeningen zoals pancreatitis. 

Verschil tussen trypsine en chymotrypsine 

Definitie 

Trypsine verwijst naar een spijsverteringsenzym dat eiwitten in de dunne darm afbreekt, afgescheiden door de pancreas als trypsinogeen, terwijl chymotrypsine verwijst naar een spijsverteringsenzym afgescheiden door de pancreas en omgezet in de actieve vorm door trypsine. 

Types 

De α- en β-trypsine zijn de twee soorten trypsine, terwijl chymotrypsine A en B de twee soorten chymotrypsine zijn. 

Inactieve vorm  

Ook is de inactieve vorm van trypsine trypsinogeen, terwijl de inactieve vorm van chymotrypsine chymotrypsinogeen is. 

activering 

Verder wordt trypsinogen geactiveerd door enterokinase, terwijl chymotrypsinogen wordt geactiveerd door trypsine.

Enzymatische actie 

Bovendien hydrolyseert trypsine peptidebindingen aan de C-terminale zijde van lysine of arginine, terwijl chymotrypsine peptidebindingen hydrolyseert aan de C-terminale kant van fenylalanine, tryptofaan en tyrosine. Dit is een belangrijk verschil tussen trypsine en chymotrypsine.

remmers 

Bovendien zijn de remmers van trypsine DFP, aprotinine, Ag +, EDTA, benzamidine, enz. Terwijl de remmers van chymotrypsine hydroxymethylpyrrolen, boronzuren, courmarinederivaten, peptidylaldehyden, enz. Zijn.. 

toepassingen 

Rekening houdend met de toepassingen, wordt trypsine gebruikt in weefseldissociatie, celoogst, mitochondriale isolatie, in vitro eiwitstudies, enz. Terwijl chymotrypsine wordt gebruikt in sequentieanalyse, peptidesynthese, peptide-mapping, peptide-fingerprinting, enz.. 

Conclusie 

Trypsine is het eiwit-digestieve enzym dat de peptidebindingen splitst aan de C-terminale basische aminozuren zoals lysine en arginine. Chymotrypsine is echter een ander eiwit-digestief enzym dat peptidebindingen splitst aan de C-terminale grote hydrofobe aminozuren zoals fenylalanine, tryptofaan en tyrosine. Zowel trypsine als chymotrypsine worden uitgescheiden door de alvleesklier in hun inactieve vorm. Het belangrijkste verschil tussen trypsine en chymotrypsine is het type enzymatische actie. 

Referentie:

1. "Trypsin." Catalase - Worthington Enzyme Manual, hier beschikbaar
2. "Chymotrypsin." Catalase - Worthington Enzyme Manual, hier beschikbaar

Afbeelding met dank aan:

1. "BAPNA-assay" door Volker Gatterdam - Eigen werk (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia 
2. "Chymotrypsin" door Jcwhizz (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia