Verschil tussen trypsine en pepsine

Belangrijkste verschil - Trypsine versus Pepsin
 

Spijsverteringsenzymen zijn de enzymen die het voedsel dat we eten breken in kleine moleculen die door ons lichaam kunnen worden opgenomen. Deze enzymen helpen bij de opname van voedingsstoffen en het onderhouden van een gezonde darm. Ze zijn de werkpaarden van ons spijsverteringsstelsel en zijn bij het hele spijsverteringsproces betrokken. We consumeren verschillende soorten voedsel die zijn samengesteld uit vetten, eiwitten en koolhydraten. Verschillende spijsverteringsenzymen werken samen en breken om dit voedsel in kleinere en beter opneembare componenten te breken. Spijsverteringsenzymen worden uitgescheiden door speekselklieren, uitscheidende cellen van maag en pancreas en secretoire klieren van de dunne darm. Er zijn vier basiscategorieën van spijsverteringsenzymen. Het zijn proteasen, lipasen, amylasen en nucleasen. Proteasen, ook bekend als peptidasen, breken eiwitten af ​​in peptiden of aminozuren. Trypsine en pepsine zijn twee proteasen. Pepsine is het belangrijkste spijsverteringsenzym van de maag. Trypsine is aanwezig in de sappen van de pancreas die worden uitgescheiden in de dunne darm. Dit is het belangrijkste verschil tussen trypsine en pepsine.

INHOUD

1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is Trypsin
3. Wat is Pepsin
4. Overeenkomsten tussen trypsine en pepsine
5. Vergelijking zij aan zij - Trypsine versus Pepsine in tabelvorm
6. Samenvatting

Wat is Trypsin?

Trypsine is een protease dat wordt uitgescheiden door de alvleesklier in de dunne darm. Trypsine verwerkt eiwitten tot peptiden en aminozuren. Trypsine wordt gevormd in de inactieve vorm die bekend staat als trypsinogen. Trypsinogen wordt geactiveerd in trypsine door een enzym dat enteropeptidase wordt genoemd. Geactiveerde trypsine katalyseert splitsing van eiwitten in aminozuren onder basische omstandigheden.

Figuur 01: Trypsine

Trypsine werd voor het eerst ontdekt door Wilhelm Kuhne in 1876. Trypsine breekt peptideketens voornamelijk aan de carboxylzijde van de aminozuren lysine of arginine. Er zijn natuurlijke trypsine-remmers om de werking van actieve trypsine in de pancreas te voorkomen, wat zeer schadelijk kan zijn. Het zijn runderpancreas, ovomucoïd, soja en limaboon. Deze remmers werken als competitieve substraatanaloga en voorkomen de binding van het correcte substraat aan de actieve plaats van het trypsine. Wanneer deze remmers binden met trypsine, vormt het een inactief complex.

Wat is Pepsin?

Verschillende spijsverteringsenzymen zijn opgenomen in het maagsap. Pepsine is het belangrijkste maagenzym onder hen. Pepsin werd ontdekt door Theodor Schwann in 1836. De structuur van Pepsin is driedimensionaal. De actieve plaats van het enzym wordt gevormd door polypeptideketens te draaien en te vouwen en verschillende aminozuren dichter bij elkaar te brengen. Pepsine wordt geproduceerd door maagklieren. Het wordt gevormd in de inactieve vorm die bekend staat als pepsinogeen en omgezet in de actieve vorm, die pepsine is, door het HCl in de maag. Pepsine is een protease. Het breekt eiwitten af ​​in peptiden of aminozuren. Maag heeft zure omstandigheden. Pepsine-katalyse vindt plaats onder deze zure omgeving van de maag.

Figuur 02: Pepsin

Pepsine is efficiënt in het verbreken van peptidebindingen tussen hydrofobe en aromatische aminozuren zoals fenylalanine, tryptofaan en tyrosine. Pepsine-werking kan worden geremd door het creëren van hoge alkalische omgevingen en van remmers zoals pepstatine, sucralfaat, enz..

Wat zijn de overeenkomsten tussen trypsine en pepsine?

• Pepsine en trypsine breken eiwitten af. Beide zijn hoofdproteasen in het menselijke spijsverteringsstelsel.
• Beide enzymen worden uitgescheiden in inactieve vormen zoals pepsinogen en trypsinogen.

Wat is het verschil tussen trypsine en pepsine?

Trypsine versus Pepsin
Trypsine is een protease dat werkt in de dunne darm.	Pepsine is een protease dat in de maag werkt.
Medium
Trypsine werkt in alkalisch milieu	Pepsine werkt in zuur medium.
Plaats
Trypsine wordt gevonden in de dunne darm.	Pepsine wordt in de maag aangetroffen.
Type protease
Trypsine is een pancreasprotease.	Pepsine is een maagprotease.
Inactieve vorm
Inactieve vorm van trypsine is trypsinogeen.	Inactieve vorm van Pepsin is pepsinogeen.
activering
Trypsinogen wordt geactiveerd in trypsine door een enzym dat enteropeptidase wordt genoemd.	Pepsinogeen wordt door HCl in pepsine geactiveerd.
Ontdekking
Trypsin werd ontdekt door Wilhelm Kuhne in 1876	Pepsin werd ontdekt door Theodor Schwann in 1836.

Samenvatting - Trypsine versus Pepsin

Trypsine en pepsine zijn twee proteasen die inwerken op eiwitten en afbreken in peptiden en aminozuren. Trypsine wordt geproduceerd door de alvleesklier en uitgescheiden in de dunne darm. Pepsine wordt geproduceerd door maagklieren. Het is een van de belangrijkste maagzymen. Dit is het verschil tussen trypsine en pepsine.

Download de PDF-versie van Trypsin vs Pepsin

U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en gebruiken voor offline doeleinden, zoals per citaatnotitie. Download hier de pdf-versie. Verschil tussen trypsine en pepsine.

Referenties:

1. Peluso, Ph.D. Michael R. "Wat zijn de functies van trypsine?" LIVESTRONG.COM. Leaf Group, 18 juni 2015. Web. Beschikbaar Hier. 21 juli 2017.
2. "Pepsin." Wikipedia. Wikimedia Foundation, 13 juli 2017. Web. Beschikbaar Hier. 21 juli 2017.

Afbeelding met dank aan:

1. "Trypsin actieve site" door Fdardel - Eigen werk (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Pepsin" door Thiesi op de Duitse taal Wikipedia (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia