Verschil tussen Proteoglycan en Glycoproteïne

De grootste verschil tussen proteoglycaan en glycoproteïne is dat in proteoglycanen worden één of meer glycosaminoglycan-ketens aan het eiwit gehecht, terwijl in glycoproteïnen oligosaccharideketens aan eiwitten zijn gebonden. Verder komen proteoglycanen voornamelijk in bindweefsel voor, terwijl glyco-eiwitten in het celmembraan voorkomen.

Proteoglycan en glycoproteïne zijn twee soorten glycoconjugaten waarbij koolhydraten covalent aan eiwitten zijn gekoppeld. Sommige andere soorten glycoconjugaten omvatten glycopeptiden, peptidoglycanen, glycolipiden, lipopolysacchariden, enz..

Key Areas Covered

1. Wat is een Proteoglycan
     - Definitie, structuur, belang
2. Wat is een glycoproteïne
     - Definitie, structuur, belang
3. Wat zijn de overeenkomsten tussen Proteoglycaan en glycoproteïne
     - Overzicht van gemeenschappelijke functies
4. Wat is het verschil tussen Proteoglycan en glycoproteïne
     - Vergelijking van belangrijke verschillen

Sleutelbegrippen

Bindweefsel, glycoconjugaten, glycoproteïne, glycosaminoglycaan, glycosylatie, proteoglycaan

Wat is een Proteoglycan

Een proteoglycaan is een glycoconjugaat, een biomolecuul met een kerneiwit dat covalent is gebonden aan glycosaminoglycan (GAG) -ketens. Glycosaminoglycanen of mucopolysacchariden zijn lange, onvertakte polysacchariden omvattende een zich herhalende disaccharide-eenheid. Omdat proteoglycanen bestaan ​​uit polysacchariden, zijn ze een type van sterk geglycosyleerde glycoconjugaten. Serine (Ser) -resten van het eiwit dienen als het punt van hechting aan de glycosaminoglycan-ketens en de hechting vindt plaats via een trisaccharidebrug. Het serineresidu komt in het algemeen voor in de Ser-Gly / Ala-X-Gly-sequentie, waarbij de X elk van de aminozuren kan zijn. Maar niet alle serineresten zijn gehecht aan GAG-ketens. Onder fysiologische omstandigheden zijn de GAG-ketens negatief geladen vanwege de aanwezigheid van sulfaat- en uronzuurgroepen.  

Figuur 1: Proteoglycan

Proteoglycanen zijn een van de hoofdbestanddelen van de extracellulaire matrix (ECM), die de ruimte rond cellen vult. Ze combineren met collageen om kraakbeen te vormen om structurele en mechanische ondersteuning te bieden. Door de hydratatie als gevolg van de associatie van water met proteoglycanen, zorgen kraakbeentjes voor een dempend effect op de gewrichten. De onvoldoende afbraak van proteoglycanen in het lichaam is echter gekoppeld aan verschillende genetische ziekten en kan leiden tot bepaalde ziektetoestanden.

Wat is een glycoproteïne

Een glycoproteïne is een ander type glycoconjugaat, dat minder zwaar geglycosyleerd is. In glycoproteïnen zijn oligosaccharideketens of glycanen het type koolhydraten dat covalent aan het kerneiwit is gehecht. De aanhechting van oligosacchariden vindt plaats tijdens cotranslationele of posttranslationele modificaties die bekend staan ​​als glycosylering. In het algemeen zijn de extracellulaire eiwitten die zullen worden uitgescheiden geglycosyleerd in het endoplasmatisch reticulum. Ook zijn de extracellulaire segmenten van de eiwitten geglycosyleerd. Dit betekent dat de meeste eiwitten in het celmembraan glycoproteïnen zijn. De belangrijkste functie van de eiwitten in het celmembraan is om te dienen als herkenningsmoleculen en ze zijn ook betrokken bij celsignalering.

Figuur 2: Glycoproteïne in het celmembraan

De twee belangrijkste soorten glycoproteïnen zijn O-gekoppelde glycoproteïnen en N-gekoppelde glycoproteïnen. In O-gekoppelde glycoproteïnen verbindt het koolhydraat via het O-atoom van de -OH-groep van de aminozuren, serine of threonine. In N-gekoppelde glycoproteïnen verbindt het koolhydraat via het N-atoom van de -NH2-groep van aminozuren, asparagine.

Overeenkomsten tussen Proteoglycaan en glycoproteïne

• Proteoglycan en glycoproteïne zijn twee soorten glycoconjugaten.
• Beide zijn gemaakt van eiwitten waaraan koolhydraten covalent zijn gehecht.
• Ze komen voor in de extracellulaire matrix.
• Ze zijn betrokken bij menselijke weefselprocessen en immunologische functies.
• Ook wordt hun effect op wondgenezing, virale pathogenen en leverkanker beoordeeld door wetenschappers.

Verschil tussen Proteoglycan en Glycoproteïne

Definitie

Een proteoglycaan verwijst naar een verbinding die bestaat uit een eiwit dat is gebonden aan glycosaminoglycan-groepen, vooral aanwezig in bindweefsel, terwijl een glycoproteïne verwijst naar elke klasse van eiwitten die koolhydraatgroepen hebben die aan de polypeptideketen zijn bevestigd. Dit is het belangrijkste verschil tussen proteoglycaan en glycoproteïne.

Niet-eiwit inhoud

Ook is het niet-eiwitgehalte van een proteoglycan 50-60 gew.% Terwijl het niet-eiwitgehalte van een glycoproteïne 10-15 gew.% Is..

Structuur

Glycosaminoglycanen worden gehecht aan een eiwit om een ​​proteoglycaan te vormen, terwijl oligosacchariden aan een eiwit worden gehecht om een ​​glycoproteïne te vormen. Dit is een ander belangrijk verschil tussen proteoglycaan en glycoproteïne.

Aard van de ketens

Verder zijn de aan een proteoglycaan gehechte ketens lang, lineair en negatief geladen terwijl de aan een glycoproteïne gehechte ketens kort, vertakt en al dan niet negatief geladen zijn.

Plaats

De plaats van voorkomen is een ander belangrijk verschil tussen proteoglycaan en glycoproteïne. Proteoglycanen komen vooral voor in bindweefsels, terwijl glycoproteïnen vooral op het celmembraan voorkomen.

Functie

Bovendien verschaffen de proteoglycanen structurele ondersteuning aan de ECM terwijl glycoproteïnen dienen als integrale membraaneiwitten, die helpen bij celherkenning en signalering.

subtypen

Proteoglycanen worden geclassificeerd op basis van de aard van de GAG, terwijl de twee belangrijkste soorten glycoproteïnen N-gekoppelde glycoproteïnen en O-gekoppelde glycoproteïnen zijn.

Voorbeelden

Sommige proteoglycanen omvatten chondroïtinesulfaat, dermatansulfaat, keratansulfaat, heparinesulfaat, enz. Terwijl sommige glycoproteïnen collageen, transferrine, mucine, immunoglobuline, enz. Omvatten.

Conclusie

Proteoglycanen zijn de eiwitten die covalent aan de glycosaminoglycanen zijn gebonden, terwijl glycoproteïnen de eiwitten zijn die covalent aan oligosacchariden zijn gehecht. Proteoglycanen komen vooral voor in bindweefsel, terwijl glycoproteïnen vooral voorkomen in het celoppervlak. Proteoglycanen verschaffen sterkte en dempingseffect aan het kraakbeen en glycoproteïnen dienen als integrale membraaneiwitten bij celherkenning en celsignalering. Het belangrijkste verschil tussen proteoglycan en glycoproteïne is het type koolhydraten dat aan het eiwit is gehecht, de locatie en de functie.

Referentie:

1. Moss, G P. "Naamgeving van glycoproteïnen, glycopeptiden en peptidoglycanen." glycopeptiden, Queen Mary University of London, hier beschikbaar

Afbeelding met dank aan:

1. "Glycosaminoglycans2" door Mfigueiredo - Eigen werk (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia 
2. "OSC Microbio 03 04 EukPlasMem" door CNX OpenStax - (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia