Verschil tussen hemoglobine en myoglobine
Share
Belangrijkste verschil - Hemoglobine versus Myoglobine
Hemoglobine en myoglobine zijn twee soorten globine-eiwitten die dienen als zuurstofbindende eiwitten. Beide eiwitten zijn in staat om de hoeveelheid opgeloste zuurstof in biologische vloeistoffen van vertebraten evenals in sommige ongewervelden te verhogen. Organische prosthetische groepen met vergelijkbare kenmerken zijn betrokken bij de binding van zuurstof aan beide eiwitten. Maar de 3D-oriëntatie in de ruimte of de stereoisomerie van hemoglobine en myoglobine zijn verschillend. Vanwege dit verschil is de hoeveelheid zuurstof die kan binden met elk van de eiwitmoleculen ook verschillend. Hemoglobine kan stevig binden met zuurstof terwijl Myoglobine kan niet goed binden met zuurstof. Dit verschil tussen hemoglobine en myoglobine geeft aanleiding tot hun verschillende functies; hemoglobine wordt in de bloedbaan gevonden en transporteert zuurstof van de longen naar de rest van het lichaam terwijl myoglobine wordt in de spier aangetroffen, waardoor zuurstof wordt vrijgemaakt.
Key Areas Covered
1. Wat is hemoglobine
- Definitie, structuur en samenstelling, functie
2. Wat is Myoglobin
- Definitie, structuur en samenstelling, functie
3. Overeenkomsten tussen hemoglobine en myoglobine
- Maak een schets van de overeenkomsten
4. Wat is het verschil tussen hemoglobine en myoglobine
- Vergelijking van belangrijke verschillen
Sleutelbegrippen: hemoglobine, myoglobine, zuurstof, haem, proteïnen, globineiwit, bloed
Wat is hemoglobine
Hemoglobine is een globulair eiwit met meerdere subeenheden en met een quaternaire structuur. Het is samengesteld uit twee α- en β β-β-subeenheden die zijn gerangschikt in een tetraëdrische structuur. Hemoglobine is een ijzerbevattend metalloproteïne. Elk van de vier globulaire eiwit-subeenheden is geassocieerd met een niet-eiwit, prosthetische hemgroep, die met één zuurstofmolecuul bindt. De productie van hemoglobine gebeurt in het beenmerg. Globin-eiwitten worden gesynthetiseerd door ribozomen in het cytosol. Het haemdeel wordt gesynthetiseerd in de mitochondriën. Een geladen ijzeratoom wordt in de porfyrinering gehouden door covalente binding van ijzer met vier stikstofatomen in hetzelfde vlak. Deze N-atomen behoren tot de imidazolring van de F8-histidinerest van elk van de vier globine-subeenheden. In hemoglobine bestaat ijzer als Fe2+, rode bloedcellen de rode kleur geven.
Mensen hebben drie hemoglobinetypen: hemoglobine A, hemoglobine A2 en hemoglobine F. Hemoglobine A is het gebruikelijke type hemoglobine, gecodeerd door HbA1, HbA2, en HBB genen. De vier subeenheden van hemoglobine A bestaan uit twee α- en twee β-subeenheden (α2β2). Hemoglobine A2 en hemoglobine F zijn zeldzaam en bestaan uit respectievelijk twee α- en β-subunits en twee α- en γ-γ-subunits. Bij zuigelingen is het hemoglobinetype Hb F (α2γ2).
Omdat het hemoglobinemolecuul uit vier subeenheden bestaat, kan het zich binden met vier zuurstofmoleculen. Aldus wordt hemoglobine gevonden in de rode bloedcellen, als de zuurstofdrager in het bloed. Vanwege de aanwezigheid van vier subeenheden in de structuur, neemt de binding van zuurstof toe als het eerste zuurstofmolecuul bindt aan de eerste hemegroep. Dit proces wordt geïdentificeerd als coöperatieve binding van zuurstof. Hemoglobine bestaat uit 96% van het droge gewicht van een rode bloedcel. Een deel van de koolstofdioxide is ook gebonden aan hemoglobine voor transport van weefsels naar longen. 80% van de koolstofdioxide wordt via plasma getransporteerd. De structuur van hemoglobine is weergegeven in Figuur 1.
Figuur 1: Hemoglobinestructuur
Functie van hemoglobine
Wat is Myoglobin
Myoglobine is het zuurstofbindende eiwit in spiercellen van gewervelde dieren, waardoor de spieren een duidelijke rode of donkergrijze kleur krijgen. Het komt uitsluitend tot uitdrukking in skeletspieren en hartspieren. Myoglobine vormt 5-10% van de cytoplasmatische eiwitten in spiercellen. Omdat de aminozuurveranderingen in de polynucleotide-ketens van hemoglobine en myoglobine conservatief zijn, hebben zowel hemoglobine als myoglobine een vergelijkbare structuur. Bovendien is myoglobine een monomeer, samengesteld uit een enkele polynucleotide-keten, samengesteld uit een enkele hemogroep. Daarom is het in staat om te binden met een enkel zuurstofmolecuul. Er vindt dus geen coöperatieve binding van zuurstof plaats in myoglobine. Maar de bindingsaffiniteit van myoglobine is hoog in vergelijking met die van hemoglobine. Dientengevolge fungeert myoglobine als zuurstofopslag in de spieren. Myoglobine geeft zuurstof af wanneer de spieren werken. De driedimensionale structuur van hemoglobine is weergegeven in Figuur 2.
Figuur 2: Myoglobine
Overeenkomsten tussen hemoglobine en myoglobine
- Zowel hemoglobine als myoglobine zijn zuurstofbindende globulaire eiwitten.
- Beiden bevatten de zuurstofbindende haem als hun prothetische groep.
- Zowel hemoglobine als myoglobine geven respectievelijk de rode kleur aan het bloed en de spieren.
Verschil tussen hemoglobine en myoglobine
Definitie
Hemoglobine: Hemoglobine is een rood eiwit dat verantwoordelijk is voor het transport van zuurstof in het bloed van gewervelde dieren.
myoglobin: Myoglobine is een rood eiwit met haem dat zuurstof in de spiercellen draagt en opslaat.
Moleculair gewicht
Hemoglobine: Het molecuulgewicht van hemoglobine is 64 kDa.
myoglobin: Het molecuulgewicht van hemoglobine is 16,7 kDa.
Samenstelling
Hemoglobine: Hemoglobine is samengesteld uit vier polypeptideketens.
myoglobin: Myoglobine is samengesteld uit een enkele polypeptideketen.
Quaternaire structuur
Hemoglobine: Hemoglobine is een tetrameer dat is samengesteld uit twee α- en β β-subeenheden.
myoglobin: Myoglobine is een monomeer. Daarom mist het een quaternaire structuur.
Aantal zuurstofmoleculen
Hemoglobine: Hemoglobine bindt met vier zuurstofmoleculen.
myoglobin: Myoglobine bindt alleen met een enkele zuurstofmolecule.
Coöperatieve binding
Hemoglobine: Omdat hemoglobine een tetrameer is, vertoont het een coöperatieve binding met zuurstof.
myoglobin: Omdat myoglobine een monomeer is, vertoont het geen coöperatieve binding.
Affinity to Oxygen
Hemoglobine: Hemoglobine heeft een lage affiniteit om zich aan zuurstof te binden.
myoglobin: Myoglobine heeft een hoge affiniteit om zich aan zuurstof te binden, wat niet afhangt van de zuurstofconcentratie.
Bond met zuurstof
Hemoglobine: Hemoglobine kan stevig binden met zuurstof.
myoglobin: Myoglobine kan niet goed binden met zuurstof.
voorval
Hemoglobine: Hemoglobine wordt in de bloedbaan gevonden.
myoglobin: Myoglobine wordt gevonden in de spieren.
Types
Hemoglobine: Hemoglobine A, hemoglobine A2 en hemoglobine F zijn de soorten hemoglobine bij de mens.
myoglobin: Een enkel type myoglobine wordt in alle cellen gevonden.
Functie
Hemoglobine: Hemoglobine neemt zuurstof uit de longen en transporteert naar de rest van het lichaam.
myoglobin: Myoglobine slaat zuurstof op in de spiercellen en vrijkomt wanneer nodig.
Conclusie
Hemoglobine en myoglobine zijn twee zuurstofbindende globulaire eiwitten in vertebraten. Hemoglobine is een tetrameer dat zich op coöperatieve wijze bindt aan vier zuurstofmoleculen. Myoglobine is een monomeer dat is samengesteld uit een enkele hemogroep. Omdat het bindingscapaciteit van hemoglobine hoger is dan dat van myoglobine, wordt hemoglobine gebruikt als het zuurstoftransporterende eiwit in het bloed. Myoglobine wordt gebruikt als het zuurstof-opslagproteïne in spiercellen. De affiniteit van bindende zuurstof met myoglobine is hoger dan die van hemoglobine. Het belangrijkste verschil tussen hemoglobine en myoglobine zit in hun functie. Het functionele verschil tussen hemoglobine en myoglobine ontstaat door het verschil in hun 3-D structuur.
Referentie:
1. "Myoglobine." Hemoglobine en Myoglobin. N.p., n.d. Web. Beschikbaar Hier. 5 juni 2017.
2. "Myoglobin." Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. Beschikbaar Hier. 5 juni 2017.
Afbeelding met dank aan:
1. "1904 Hemoglobine" door OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-website. 19 juni 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Myoglobin" By → AzaToth - selfmade gebaseerd op PDB entry (Public Domain) via Commons Wikimedia
