Verschil tussen Apoenzyme en Holoenzyme

Belangrijkste verschil - Apoenzyme vs Holoenzyme

Enzymen zijn biologische katalysatoren die biochemische reacties katalyseren die plaatsvinden in de cel. Een enzym wordt pas actief als de cel de biochemische reactie moet uitvoeren die wordt gekatalyseerd door dat specifieke enzym. Apoenzyme en holo-enzym zijn twee toestanden van enzymen. De grootste verschil tussen apoenzym en holoenzyme is dat apoenzyme is de katalytisch-inactieve, eiwitcomponent van het enzym terwijl holoenzyme de katalytisch actieve vorm van het enzym is, bestaande uit het apoenzym en de cofactor. Een cofactor kan een metaalion of een klein organisch molecuul zijn. De belangrijkste functie van de cofactor is om te binden aan de structuur van het apoenzym om de functie van het enzym te ondersteunen.

Key Areas Covered

1. Wat is Apoenzyme
     - Definitie, feiten, activiteit
2. Wat is Holoenzyme
     - Definitie, feiten, activiteit
3. Wat zijn de overeenkomsten tussen Apoenzyme en Holoenzyme
     - Overzicht van gemeenschappelijke functies
4. Wat is het verschil tussen Apoenzyme en Holoenzyme
     - Vergelijking van belangrijke verschillen

Sleutelbegrippen: Apoenzyme, co-enzym, co-factor, geconjugeerd enzym, holoenzym, prothetische groep

Wat is een Apoenzyme

Apoenzyme is de inactieve vorm van het enzym dat wordt geactiveerd bij de binding van een cofactor. Typisch zijn apoenzymen aanwezig in de conjugaat (complex) enzymen. Eenvoudige enzymen zijn een ander type enzymen die alleen uit de eiwitcomponent bestaan. De vorming van het holoenzym is weergegeven in Figuur 1.

Figuur 1: Vorming van Holoenzyme

Een apoenzym zelf is niet in staat om een ​​reactie zonder cofactor te katalyseren. Alleen de combinatie van apoenzyme samen met de cofactor produceert het katalytisch actieve enzym.

Wat is een Holoenzyme

Holoenzyme verwijst naar het apoenzym samen met de cofactor die volledig en katalytisch actief is. Een cofactor kan een metaalion of een klein organisch molecuul zijn. De meeste metaalionen zijn stevig gebonden aan het enzym door covalente binding of niet-covalente binding. Ze staan ​​bekend als prosthetische groepen. Kleine organische moleculen zijn bekend als co-enzymen. Coënzymen kunnen ofwel strak of los aan het enzym gebonden zijn. Prothetische groepen kunnen Co, Cu, Mn, Mg, Fe, Ni, enz. Ionen zijn. Coënzymen kunnen NAD, NADP, FAD, biotine, foliumzuren, enz. Zijn. Cofactoren gebonden aan het succinaat dehydrogenase-enzym worden getoond in Figuur 2.

Figuur 2: Cofactoren van succinaatdehydrogenase

Enkele voorbeelden van holoenzymen zijn DNA-polymerase en RNA-polymerase. Deze enzymen bestaan ​​uit multi-eiwit subeenheden. Ze zijn dus compleet en complex. Alleen holoenzymen kunnen een biochemische reactie katalyseren.

Overeenkomsten tussen Apoenzyme en Holoenzyme

• Apoenzyme en holo-enzym zijn twee toestanden van een enzym.
• Zowel apoenzym en holo-enzym zijn samengesteld uit een eiwitcomponent.

Verschil tussen Apoenzyme en Holoenzyme

Definitie

apoenzyme: Holoenzyme verwijst naar het apoenzym samen met de cofactor die volledig en katalytisch actief is.

holoenzyme: Apoenzyme verwijst naar de inactieve vorm van het enzym dat activeert bij het binden van een cofactor.

Katalytische activiteit

apoenzyme: Apoenzyme is de inactieve vorm van het enzym.

holoenzyme: Holoenzyme is de katalytisch actieve vorm van het enzym.

Inhoud

apoenzyme: Apoenzyme bestaat uit het eiwitdeel van het enzym.

holoenzyme: Holoenzyme bestaat uit het apoenzym en één of meerdere cofactoren.

ingewikkeldheid

apoenzyme: Apoenzymen zijn onvolledige enzymen die minder complex zijn.

holoenzyme: Holoenzymen zijn complete en complexe enzymen.

Voorbeelden

apoenzyme: De katalytische componenten van DNA-polymerase-enzym worden als apoenzymen beschouwd.

holoenzyme: Het multisubeenheid-complex van DNA-polymerase wordt beschouwd als het holoenzym.

Conclusie

Apoenzyme en holo-enzym zijn twee toestanden van enzymen die biochemische reacties in de cel katalyseren. Apoenzyme is de eiwitcomponent van het enzym, dat inactief is. Het apoenzym wordt actief met de binding van één of meerdere cofactoren. De actieve vorm van het apoenzym staat bekend als het holoenzym. Het belangrijkste verschil tussen apoenzym en holo-enzym is de structuur en de katalytische activiteit van elke toestand van het enzym.

Referentie:

1. "Structurele biochemie / enzym / apoenzym en holo-enzym". Wikibooks, hier beschikbaar.

Afbeelding met dank aan:

1. "Enzymen" door Moniquepena - Eigen werk (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "Succinaatdehydrogenase 1YQ3-elektrondragers met label" door Richard Wheeler (Zephyris) - Gebaseerd op PDB: 1YQ3. Gelabelde versie van en: Image: Succinate Dehydrogenase Electron Carriers Unlabeled.png (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia