Verschil tussen Kd en Km

Belangrijkste verschil - Kd vs Km
 

Kd en Km zijn evenwichtsconstanten. Het belangrijkste verschil tussen Kd en Km is dat Kd is een thermodynamische constante, terwijl Km geen thermodynamische constante is.

Kd verwijst naar de dissociatieconstante terwijl Km de Michaelis-constante is. Beide constanten zijn erg belangrijk in de kwantitatieve analyse van enzymatische reacties. 

INHOUD

1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is Kd
3. Wat is Km
4. Vergelijking zij aan zij - Kd vs Km in tabelvorm
5. Samenvatting

Wat is Kd?

Kd is dissociatie constant. Het is ook bekend als evenwichtsdissociatieconstante vanwege het gebruik ervan in evenwichtssystemen. De dissociatieconstante is de evenwichtsconstante van reacties waarbij een grote verbinding reversibel in kleine componenten wordt omgezet. Het proces van deze conversie staat ook bekend als dissociatie. Een ionisch molecuul dissocieert altijd in zijn ionen. Dan is de dissociatieconstante of Kd een hoeveelheid die de mate uitdrukt waarin een bepaalde stof in oplossing dissocieert tot ionen. Dit is dus gelijk aan het product van de concentraties van de respectieve ionen gedeeld door de concentratie van het niet-gedissocieerde molecuul.

AB & # x2194; A + B

In de bovenstaande algemene reactie kan de dissociatieconstante Kd worden gegeven zoals hieronder.

Kd = [A] [B] / [AB].

Bovendien, als er een stoichiometrische relatie is, moet men de stoichiometrische coëfficiënten in de vergelijking opnemen.

xAB & # x2194; aA + bB

De vergelijking van dissociatieconstante, Kd voor de bovenstaande reactie is als volgt:

Kd = [A]^een[B]^b / [AB]^X

Specifiek helpt Kd bij biochemische toepassingen om de hoeveelheid producten te bepalen die wordt gegeven door een chemische reactie in de aanwezigheid van een enzym. De Kd van een enzymatische reactie brengt de ligand-receptor-affiniteit tot expressie. Met andere woorden, het vermeldt het vermogen van een substraat om de receptor van een enzym te verlaten. Aan de andere kant beschrijft het hoe sterk een substraat aan het enzym bindt.

Wat is Km?

Km is de Michaelis-constante. In tegenstelling tot Kd is Km een ​​kinetische constante. De hoofdtoepassing ervan is in enzymkinetiek, dat wil zeggen om de affiniteit van een substraat te bepalen om met een enzym te binden. De constante wordt uitgedrukt door de substraatconcentratie te relateren aan de reactiesnelheid in de aanwezigheid van een enzym. Dienovereenkomstig is de Michaelis-constante of Km de concentratie van het substraat wanneer de snelheid van de reactie de helft van zijn maximale snelheid bereikt.

Figuur 1: De relatie tussen reactiesnelheid en substraatconcentratie in een enzymatische reactie.

Tijdens een reactie tussen enzym (E) en substraat (S), is de vorming van producten (P) als volgt:

E + S & # x2194; E-S-complex & # x2194; E + P

Als de evenwichtsconstanten van de bovenstaande reactie als volgt zijn, kunt u Km afleiden uit deze constanten.

Km = K^-1   +  K⁺²   / K⁺¹

Bepaling van Km volgens Michael's Concept

Michaelis ontwikkelde een relatie met behulp van de concentratie van substraat, [S] en de maximale reactiesnelheid, Vmax. De relatie tussen substraatconcentratie en Km van een enzymatische reactie is als volgt:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v is snelheid op elk moment, terwijl [S] de substraatconcentratie is op een bepaald tijdstip en Vmax de maximale reactiesnelheid is. Km is de Michaelis-constante voor het enzym in de reactie. De waarde van de Michaelis-constante hangt af van het enzym. Bijgevolg geeft een kleine waarde van Km aan dat het enzym verzadigd raakt met een kleine hoeveelheid substraat. Vervolgens wordt de Vmax verkregen bij een lage substraatconcentratie. Daarentegen geeft een hoge Km-waarde aan dat het enzym een ​​grote hoeveelheid substraat nodig heeft om verzadigd te worden.

Wat is het verschil tussen Kd en Km?

Kd vs Km
Kd is de dissociatieconstante.	Km is de Michaelis-constante.
Natuur
Kd is een thermodynamische constante.	Km is een kinetische constante.
Details
Kd geeft de affiniteit van een substraat ten opzichte van een enzym weer.	Km vertegenwoordigt de relatie tussen substraatconcentratie en reactiesnelheid.

Samenvatting - Kd vs Km

Kd en Km zijn evenwichtsconstanten die eigenschappen van enzymatische reacties beschrijven. Het belangrijkste verschil tussen Kd en Km is dat Kd een thermodynamische constante is, terwijl Km geen thermodynamische constante is.

Referentie:

1. "Michaelis-Menten Kinetics." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 april 2018, Beschikbaar Hier.
2. "Inleiding tot Enzymen." Substraatconcentratie (Inleiding tot Enzymen), Beschikbaar Hier.
3. "Dissociation Constant." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 april 2018, Beschikbaar Hier.