Verschil tussen zuurstofrijk en gedeoxygeneerd hemoglobine

Belangrijkste verschil - zuurstofrijk versus gedeoxygeneerd hemoglobine
 

Hemoglobine is een eiwit dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen, die zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels en organen en koolstofdioxide van lichaamsweefsels en organen naar de longen brengen. Er zijn twee toestanden van hemoglobine: zuurstofrijk en gedeoxygeneerd hemoglobine. Het belangrijkste verschil tussen zuurstofrijk en gedeoxygeneerd hemoglobine is dat Geoxygeneerde hemoglobine is de toestand van hemoglobine gebonden met vier zuurstofmoleculen, terwijl de gedeoxygeneerde hemoglobine de niet gebonden staat is van hemoglobine met zuurstof. Zuurstofrijk hemoglobine is helder rood van kleur, terwijl gedeoxygeneerd hemoglobine donkerrood van kleur is.

INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is hemoglobine
3. Wat is zuurstofrijk hemoglobine
4. Wat is gedeoxygeneerd hemoglobine
4. Vergelijking zij aan zij - Geoxygeneerde versus gedeoxygeneerde hemoglobine
5. Samenvatting

Wat is hemoglobine?

Hemoglobine (Hb) is een complex eiwitmolecuul dat aanwezig is in rode bloedcellen en dat de typische vorm geeft aan de rode bloedcel (rond met smal centrum). De belangrijkste rollen van Hb omvatten het transporteren van zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels, het uitwisselen met koolstofdioxide en het nemen van koolstofdioxide van de lichaamsweefsels naar de long en het uitwisselen met zuurstof. Het hemoglobinemolecuul bevat vier polypeptideketens (eiwitsubeenheden) en vier heemgroepen zoals weergegeven in figuur 01. Vier polypeptideketens stellen twee alfaglobuline-ketens en twee beta-globulineketens voor. Heme is een belangrijke porfyrineverbinding in hemoglobinemoleculen met een ingebed centraal ijzeratoom. Elke polypeptideketen van het hemoglobinemolecuul bevat een heemgroep en een ijzeratoom. Het ijzeratoom is van vitaal belang voor het transport van zuurstof en koolstofdioxide in het bloed en het is de belangrijkste oorzaak van de rode kleur van de rode bloedcellen. Hemoglobine wordt ook genoemd als een mettaloprotein vanwege de opname van ijzeratomen.

Zuurstoftoevoer naar weefsels en organen is essentieel en essentieel. Cellen verkrijgen energie door aerobe ademhaling (oxidatieve fosforylatie) met behulp van zuurstof als een elektronenacceptor. Productie van energie is vereist voor een optimaal celmetabolisme en functies. De toevoer van zuurstof wordt vergemakkelijkt door de hemoglobine-eiwitten. Daarom is hemoglobine ook bekend als zuurstof-dragende proteïne in het bloed.

Het lage niveau van hemoglobine in het bloed wordt bloedarmoede genoemd. Bloedarmoede kan verschillende ziekten veroorzaken. Er zijn verschillende redenen voor lage hemoglobineconcentraties in het bloed. Een tekort aan ijzer is de belangrijkste reden, terwijl overmatig diëten, ongezonde leefstijlen, sommige ziekten en kankers ook oorzaken zijn voor hetzelfde.

Hemoglobinemolecuul heeft vier zuurstofbindingsplaatsen die geassocieerd zijn met vier Fe⁺² atomen. Eén hemoglobinemolecuul kan maximaal vier zuurstofmoleculen bevatten. Daarom kan hemoglobine verzadigd of onverzadigd zijn met zuurstof. Zuurstofverzadiging is het percentage zuurstofbindingsplaatsen van hemoglobine dat wordt ingenomen door de zuurstof. Met andere woorden, het meet de fractie van zuurstofverzadigd hemoglobine ten opzichte van het totale hemoglobine. Deze twee toestanden van het hemoglobine staan ​​bekend als zuurstofrijk en gedeoxygeneerd hemoglobine.

Figuur 1: Structuur van hemoglobine

Wat is zuurstofrijk hemoglobine?

Wanneer hemoglobinemoleculen worden gebonden en verzadigd met zuurstofmoleculen, is de combinatie van hemoglobine met zuurstof bekend als zuurstofrijk hemoglobine (oxyhemoglobin). Zuurstofrijk hemoglobine wordt gevormd tijdens de fysiologische ademhaling (ventilatie), wanneer zuurstofmoleculen binden met heemgroepen van het hemoglobine in rode bloedcellen. Zuurstofproductie van hemoglobine gebeurt vooral in de longcapillairen in de buurt van longblaasjes in de longen waar de gasuitwisseling plaatsvindt (inademing en uitademing). De affiniteit van zuurstofbinding aan het hemoglobine wordt sterk beïnvloed door de pH. Wanneer de pH hoog is, is er een hoge affiniteit van bindende zuurstof aan hemoglobine, maar deze neemt af naarmate de pH afneemt. Er is normaal gesproken een hoge pH in de longen en een lage pH in de spieren. Aldus is dit verschil in pH-omstandigheden nuttig voor zuurstofaanhechting, transport en afgifte. Omdat er een hoge bindingsaffiniteit in de buurt van de long is, bindt zuurstof zich aan hemoglobine en wordt oxyhemoglobine gemaakt. Wanneer oxyhemoglobine de spier bereikt als gevolg van lage pH, lost het op en geeft het zuurstof af aan de cellen. Het normale zuurstofniveau in het bloed van mensen wordt geacht in het bereik van 95 - 100% te liggen. Zuurstofrijk bloed is zichtbaar in felrode (karmozijnrode) kleur. Wanneer het hemoglobine zich in de geoxygeneerde vorm bevindt, is het ook bekend als de R-staat (ontspannen staat) van het hemoglobine.

Figuur 2: Zuurstofrijk hemoglobine

Wat is gedeoxygeneerd hemoglobine?

Gedeoxygeneerd hemoglobine is de vorm van hemoglobine die niet is gebonden aan zuurstof. Gedeoxygeneerd hemoglobine mist zuurstof. Vandaar dat deze staat riep T-status (Tense state) van hemoglobine. Gedeoxygeneerd hemoglobine kan worden waargenomen wanneer zuurstofrijk hemoglobine zuurstof afgeeft en het wordt uitgewisseld met koolstofdioxide in de buurt van het plasmamembraan van spiercellen waar sprake is van een omgeving met lage pH. Wanneer hemoglobine een lage affiniteit heeft voor de zuurstofbinding, levert het zuurstof en zet het om in zuurstofarme hemoglobine.

Figuur 3: Geoxygeneerde en gedeoxygeneerde bloedstroom door het lichaam

Wat is het verschil tussen zuurstofrijk en gedeoxygeneerd hemoglobine?

Zuurstofrijk versus gedeoxygeneerd hemoglobine
Zuurstofrijk hemoglobine is de combinatie van hemoglobine plus zuurstof.	De ongebonden vorm van hemoglobine met zuurstof staat bekend als gedeoxygeneerd hemoglobine.
State of Oxygen Molecule
Zuurstofmoleculen zijn gebonden aan hemoglobinemoleculen.	Zuurstofmoleculen zijn niet gebonden aan hemoglobinemoleculen.
Kleur
Zuurstofrijk hemoglobine is helderrood van kleur.	Gedeoxygeneerd hemoglobine is donkerrood van kleur.
Staat van hemoglobine
Dit staat bekend als de R staat van hemoglobine.	Dit staat bekend als de T (gespannen) staat van hemoglobine.
Vorming
Zuurstofrijk hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen binden met heemgroepen van het hemoglobine in rode bloedcellen tijdens de fysiologische ademhaling.	Gedeoxygeneerd hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstof vrijkomt uit zuurstofrijk hemoglobine en wordt uitgewisseld met kooldioxide nabij het plasmamembraan van spiercellen.

Samenvatting - Zuurstofrijk en gedeoxygeneerd hemoglobine

Hemoglobine is een vitaal eiwit dat in rode bloedcellen wordt aangetroffen en dat in staat is zuurstof uit de longen naar de lichaamsweefsels te transporteren en kooldioxide uit de lichaamsweefsels naar de longen te brengen. Er zijn twee toestanden van hemoglobine door de binding van zuurstof. Dat zijn zuurstofrijk hemoglobine en gedeoxygeneerd hemoglobine. Geoxygeneerd hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen aan de Fe-atomen zijn gebonden. Gedeoxygeneerd hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen worden vrijgegeven uit het hemoglobinemolecuul. Dit is het belangrijkste verschil tussen zuurstofrijk en gedeoxygeneerd hemoglobine. Zuurstofaanhechting en -afgifte wordt hoofdzakelijk beïnvloed door de pH en de partiële druk van de zuurstof.

Referentie:
1. Thomas, Caroline en Andrew B. Lumb. "Fysiologie van hemoglobine." Fysiologie van hemoglobine BJA Onderwijs | Oxford Academic. Oxford University Press, 15 mei 2012. Web. 20 feb. 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. "Structuur-functie relaties van menselijke hemoglobines." Proceedings (Baylor University. Medical Center). Baylor Health Care System, juli 2006. Web. 20 feb. 2017

Afbeelding met dank aan:
1. "1904 Hemoglobine" door OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-website. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Afbeelding 39 04 01" Door CNX OpenStax -  (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
3. 2101 Bloeddoorstroming door het hart "door OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-website.  (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia