Verschil tussen Proteïne A en Proteïne G
Share
Belangrijkste verschil - Eiwit A tegen Protein G
De zuivering van IgG-antilichamen, hun subklassen en andere typen immunoglobulinen (IgA, IgE, IgD en IgM) zijn gewoonlijk uitgevoerd met behulp van bacteriële eiwitten die een hoge affiniteit hebben voor het Fc-gebied van deze antilichamen. Eiwit A en Proteïne G zijn bacteriële recombinante eiwitten die sterk worden aanbevolen voor het doel van zuivering van IgG-immunoglobulinen van mens en andere dieren. En ook eiwit A, eiwit G, eiwit A / G en eiwit L zijn natieve microbiële recombinante eiwitten die specifieke bindingsplaatsen hebben voor het Fc-gebied van zoogdier IgG-antilichamen. Verder kunnen deze microbiële eiwitten ook worden gebruikt voor het zuiveren van andere immunoglobulinetypen zoals IgA, IgE, IgD en IgM bij zoogdieren en andere dieren zoals konijn, muis, schaap, koe enz. Eiwit A bindt zich aan andere menselijke antilichamen dan IgG-antilichaam. Maar het is zwak bindend met menselijk IgG3 subklasse en het is niet bindend met menselijk antilichaam IgD. Eiwit G bindt met alle subtypes van menselijke IgG-antilichamen en het is veelzijdiger bij binding aan IgG-antilichamen van andere soorten. Eiwit G bindt echter niet aan andere soorten menselijke antilichamen anders dan IgG. Eiwit G heeft een hogere affiniteit voor IgG dan proteïne A. Dit is de belangrijk verschil tussen eiwit A en eiwit G.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is Eiwit A
3. Wat is proteïne G
4. Overeenkomsten tussen Proteïne A en Proteïne G
5. Vergelijking zij aan zij - Eiwit A versus Eiwit G in tabelvorm
6. Samenvatting
Wat is Eiwit A?
Eiwit A wordt gedefinieerd als een oppervlakte-eiwit met een grootte van 42 kDa. Eiwit A komt oorspronkelijk voor in de celwand van Staphylococcus aureus. Het wordt gecodeerd door het "spa" -gen. Eiwit A wordt gereguleerd door DNA-topologie, cellulaire osmolariteit en een tweecomponentensysteem. Dit microbiële recombinante eiwit is sterk betrokken bij de biochemische reacties, vanwege het vermogen ervan om te binden met verschillende soorten antilichamen zoals IgG, IgA, IgE en IgM. Dus dit microbiële eiwit wordt gebruikt om menselijke antilichaamtypen te zuiveren. Het heeft vijf homologe "Ig" -bindingsdomeinen die zich vouwen in drievoudige bundels. Elk domein kan binden aan immunoglobuline-eiwitten van veel zoogdiersoorten, met name met IgG-antilichamen. Eiwit A bindt zich specifiek aan de zware keten van Fc-regio van de meeste immunoglobulinen.
Met betrekking tot menselijke VH3-familie-eiwitten bindt Proteïne A aan het Fab-gebied. Het recombinante eiwit A is breder in zijn vermogen om te binden aan andere humane antilichamen (IgA, IgE, IgM) anders dan IgG-antilichaam. Maar het is zwak afwachtend met menselijk IgG3 subklasse en het is niet bindend met menselijk IgD-antilichaam. Eiwit A kan ook binden aan IgG-antilichamen van andere soorten zoals paard, konijn, muis, hond, aap, koe, enz.
Figuur 01: Eiwit A
Eiwit A speelt een centrale rol in Staphylococcus aureus pathogenese. Dit eiwit vergemakkelijkt de binding van bacteriën aan het menselijke met een Von-Willebrand-factor beklede oppervlak. Het verhoogt dus de efficiëntie van de bacteriële infectie. Eiwit A verlamt ook de humane humorale gemedieerde immuniteit. Dit microbiële recombinante eiwit wordt geproduceerd door het industriële fermentatieproces.
Wat is proteïne G?
Eiwit G wordt gedefinieerd als het immunoglobuline-bindende eiwit dat specifiek tot expressie wordt gebracht door groep C- en D-streptokokkenbacteriën. Het heeft een hoge affiniteit voor de Fc- en Fab-regio's van de antilichamen. Eiwit G heeft een moleculaire grootte van ongeveer 65 kDa.
Eiwit G is een oppervlakte-eiwit. Vanwege zijn bindingsaffiniteit voor immunoglobulinen, wordt het gebruikt voor antilichaamzuivering. Eiwit G is bindend met alle subtypes van menselijke IgG-antilichamen en het is veelzijdiger bij binding aan IgG-antilichamen van andere soorten. Maar het is niet bindend voor andere menselijke antilichaamtypen (IgA, IgE, IgM, IgD). Het vouwen van eiwit-G-B1-domeinen met elkaar resulteert in een globulair eiwit.
Wat zijn de overeenkomsten tussen Proteïne A en Proteïne G?
- Beide zijn microbiële eiwitten.
- Beide zijn recombinante eiwitten.
- Beide eiwitten hebben een hoge affiniteit voor humaan IgG-antilichaam en zijn subklassen.
- Beide worden gebruikt voor de zuivering van immunoglobulinen.
- Beide eiwitten kunnen binden aan het Fc-gebied van immunoglobulinen.
Wat is het verschil tussen Proteïne A en Proteïne G?
Eiwit A versus Eiwit G | |
| Eiwit A wordt gedefinieerd als een oppervlakte-eiwit van 42 kDa dat oorspronkelijk wordt aangetroffen in de celwand van Staphylococcus aureus. | Eiwit G wordt gedefinieerd als een oppervlakte-immunoglobuline-bindend eiwit van 65 kDa dat specifiek tot expressie wordt gebracht door groep C- en D-streptokokkenbacteriën.. |
| Bacterietype uitdrukken | |
| Eiwit A wordt uitgedrukt door Staphylococcus aureus | Eiwit G wordt tot expressie gebracht door groep C- en D-streptokokkenbacteriën. |
| Moleculaire grootte | |
| Eiwit A heeft een grootte van 42kDa. | Eiwit G heeft een grootte van ongeveer 65 kDa (G148-eiwit G-65kDa en C40-eiwit G-58kDa). |
| Bindend aan menselijk serumalbumine | |
| Eiwit A bindt niet aan serumalbumine. | Eiwit G heeft bindingsplaatsen voor serumalbumine. |
| Zuivering van humaan IgG3 subklasse | |
| Eiwit A kan niet worden gebruikt voor de zuivering van het menselijke IgG3 subklasse omdat het niet bindend is voor het menselijke IgG3 subklasse immunoglobuline. | Eiwit G kan worden gebruikt voor de zuivering van het menselijke IgG3 subklasse omdat het zich bindt aan het menselijke IgG3 subklasse immunoglobuline. |
| Zuivering van andere menselijke antilichamen (IgA, IgE en IgM) | |
| Eiwit A heeft een hoger vermogen om te binden aan andere menselijke antilichamen anders dan IgG-antilichaam. Het kan dus worden gebruikt voor het zuiveren van andere menselijke antilichamen zoals; IgA, IgE en IgM. | Eiwit G is bindend met alle subtypes van menselijke IgG-antilichamen. Maar proteïne G is niet bindend voor andere menselijke antilichamen zoals; IgA, IgE en IgM. Dus, het kan niet worden gebruikt om andere menselijke antilichamen te zuiveren zoals; IgA, IgE en IgM |
Samenvatting - Eiwit A tegen Protein G
Het microbiële recombinante eiwit A, eiwit G, eiwit A / G en eiwit L zijn natieve bacteriële eiwitten die specifieke bindingsplaatsen hebben voor het Fc-gebied van de zoogdier IgG-antilichamen. Eiwit A en proteïne G hebben ook bindingsplaatsen voor de andere IgG-antilichamen van andere soorten. Eiwit A en proteïne G zijn bacteriële recombinante eiwitten die sterk worden aanbevolen voor het doel van zuivering van IgG-immunoglobulinen van mens en andere dieren. Eiwit L heeft een hoge affiniteit voor de kappa-lichte ketens van immunoglobulineklassen IgG, IgA en IgM. Dus, eiwit L kan worden opgenomen om deze immunoglobuline-typen bij mensen en andere soorten te zuiveren. Industrieel gebruiken al deze bacteriële eiwitten momenteel immunoglobulinen zoals; IgG, IgA, IgD, IgE en IgM. Dit kan worden beschreven als het verschil tussen Proteïne A en Proteïne G.
Download de PDF-versie van Protein A vs Protein G
U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en gebruiken voor offline doeleinden, zoals per citaatnotitie. Download hier de PDF-versie. Verschil tussen Proteïne A en Proteïne G
Referentie:
1. "Proteïne A." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 26 december 2017. Beschikbaar Hier
2. "Proteïne G." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 16 december 2017. Beschikbaar Hier
Afbeelding met dank aan:
1.'Proteïne A 1DEE 1L6X'By E A S - Eigen werk, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
