Verschil tussen primaire secundaire en tertiaire eiwitstructuur

De grootste verschil tussen primaire secundaire en tertiaire structuur van eiwitten is dat de primaire structuur van een eiwit is lineair en de secundaire structuur van een eiwit kan een α-helix of β-sheet zijn, terwijl de tertiaire structuur van een eiwit bolvormig is. 

Primair, secundair, tertiair en quaternair zijn de vier structuren van eiwitten die in de natuur worden aangetroffen. De primaire structuur omvat de aminozuursequentie. Waterstofbruggen gevormd tussen aminozuren zijn verantwoordelijk voor de vorming van de secundaire structuur van een eiwit, terwijl disulfide en zoutbruggen de tertiaire structuur vormen.

Key Areas Covered

1. Wat is de primaire structuur van proteïne
     - Definitie, structuur, obligaties
2. Wat is de secundaire structuur van proteïne
     - Definitie, structuur, obligaties
3. Wat is de tertiaire structuur van proteïne
     - Definitie, structuur, obligaties
4. Wat zijn de overeenkomsten tussen primaire secundaire en tertiaire eiwitstructuur
     - Overzicht van gemeenschappelijke functies
5. Wat is het verschil tussen primaire secundaire en tertiaire eiwitstructuur
     - Vergelijking van belangrijke verschillen

Sleutelbegrippen

Aminozuursequentie, α-Helix, β-sheet, 3D-structuur, bolvormige eiwitten, waterstofbruggen

Wat is de primaire structuur van proteïne

Primaire structuur van een eiwit is de aminozuursequentie van het eiwit, dat lineair is. Het vormt de polypeptideketen van het eiwit. Elk aminozuur bindt via een peptidebinding aan het aangrenzende aminozuur. Vanwege de reeks peptidebindingen in de aminozuursequentie wordt dit een polypeptideketen genoemd. De aminozuren in de polypeptideketen zijn een van die in de verzameling van 20 essentiële aminozuren.

Figuur 1: Lineair, aminozuursequentie

De codonsequentie van het eiwit coderende gen bepaalt de volgorde van aminozuren in de polypeptideketen. De coderende sequentie wordt eerst getranscribeerd in een mRNA en vervolgens gedecodeerd om de aminozuursequentie te vormen. Het eerste proces is de transcriptie, die plaatsvindt in de kern. RNA-polymerase is het enzym dat betrokken is bij de transcriptie. Het laatste proces is de vertaling, die plaatsvindt in het cytoplasma. Ribosomen zijn de organellen die de vertaling vergemakkelijken.

Wat is de secundaire structuur van proteïne

De secundaire structuur van een eiwit is een α-helix of β-sheet gevormd uit de primaire structuur. Het hangt volledig af van de vorming van waterstofbruggen tussen de structurele componenten van aminozuren. Zowel a-helix als β-sheet omvatten regelmatige, herhaalde patronen in de backbone.

a-helix

Het coiling van de polypeptideskelet rond een denkbeeldige as in kloksgewijze richting vormt de a-helix. Het gebeurt door de vorming van waterstofbruggen tussen het zuurstofatoom in de carbonylgroep (C = O) van een aminozuur en het waterstofatoom in de aminegroep (NH) van het vierde aminozuur van de polypeptideketen..

Figuur 2: Alpha-Helix en Beta-Sheet

β-Sheet

In de β-sheet wijst de R-groep van elk aminozuur afwisselend boven en onder de ruggengraat. Waterstofbrugvorming vindt plaats tussen aangrenzende strengen hier, die naast elkaar liggen. Dit betekent dat het zuurstofatoom van de carbonylgroep van één streng een waterstofbinding vormt met het waterstofatoom van de aminegroep van de tweede streng. De opstelling van de twee strengen kan parallel of anti-parallel zijn. De anti-parallelle strengen zijn stabieler.

Wat is de tertiaire structuur van eiwitten

De tertiaire structuur van eiwit is de gevouwen structuur van de polypeptideketen in een 3D-structuur. Daarom omvat het een compacte, bolvormige vorm. Dus, om de tertiaire structuur te vormen, buigt de polypeptideketting door en verdraait, waardoor de laagste energietoestand met een hoge stabiliteit wordt bereikt. De interacties tussen de zijketens van aminozuren zijn verantwoordelijk voor de vorming van de tertiaire structuur. Disulfidebruggen vormen de meest stabiele interacties en ze worden gevormd door de oxidatie van sulfhydrylgroepen in cysteïne. Ze zijn een soort van covalente interacties. Ook vormen ionische bindingen genaamd zoutbruggen tussen positief of negatief geladen zijketens van aminozuren, waardoor de tertiaire structuur verder wordt gestabiliseerd. Bovendien helpen waterstofbruggen ook bij het stabiliseren van de 3D-structuur.

Figuur 3: Eiwitstructuur

De tertiaire structuur of de bolvormige vorm van eiwitten is in water oplosbaar onder fysiologische omstandigheden. Dit komt door de blootstelling van hydrofiele, zure ad-basische aminozuren aan de buitenkant en het verbergen van de hydrofobe aminozuren zoals aromatische aminozuren en de aminozuren met alkylgroepen in de kern van de eiwitstructuur.

Overeenkomsten tussen primaire secundaire tertiaire eiwitstructuur

• Primaire, secundaire en tertiaire structuur zijn drie structurele constructies van eiwitten.
• De basiseenheid van alle structuren is de aminozuursequentie, die de primaire structuur van eiwit is.
• Secundaire structuur van eiwit wordt gevormd uit zijn primaire structuur, die op zijn beurt de tertiaire structuur vormt.
• Elk type structuur heeft een unieke rol in de cel.

Verschil tussen primaire secundaire en tertiaire eiwitstructuur

Definitie

Primaire structuur van een eiwit is de lineaire sequentie van aminozuren, de secundaire structuur van een eiwit is het vouwen van de peptideketen tot een a-helix of β-sheet terwijl de tertiaire structuur de driedimensionale structuur van een eiwit is. Dit verklaart het fundamentele verschil tussen primaire secundaire en tertiaire structuur van eiwitten.

Vorm

Zoals gezegd in de definitie, de primaire structuur van een eiwit is lineair, de secundaire structuur van een eiwit kan een α-helix of β-sheet zijn, terwijl de tertiaire structuur van een eiwit bolvormig is. 

Bonds

Primaire structuur van een eiwit is samengesteld uit peptidebindingen gevormd tussen aminozuren, secondaire structuur van een eiwit omvat waterstofbindingen terwijl de tertiaire structuur van een eiwit disulfidebruggen, zoutbruggen en waterstofbindingen omvat. Dit is een belangrijk verschil tussen primaire secundaire en tertiaire structuur van eiwitten.

Voorbeelden

De primaire structuur van een eiwit wordt gevormd tijdens de translatie. De secundaire structuur van eiwitten vormt collageen, elastine, actine, myosine en keratine-achtige vezels, terwijl de tertiaire structuur van eiwitten enzymen, hormonen, albumine, globuline en hemoglobine omvat.

Functies in de cel

Hun functies zijn nog een ander belangrijk verschil tussen primaire secundaire en tertiaire structuur van eiwitten. De primaire structuur van eiwit is betrokken bij post-translationele modificaties, secundaire structuur van eiwitten is betrokken bij het vormen van structuren zoals kraakbeen, ligamenten, huid, enz. Terwijl de tertiaire structuur van eiwitten is betrokken bij de metabolische functies van het lichaam.

Conclusie

Primaire structuur van eiwit is de aminozuursequentie, die lineair is. Het wordt geproduceerd tijdens de vertaling. Secundaire structuur van eiwit is ofwel een a-helix of p-vel gevormd als gevolg van de vorming van waterstofbindingen. Het speelt een belangrijke rol bij de vorming van structuren zoals collageen, elastine, actine, myosine en keratinevezels. De tertiaire eiwitstructuur is bolvormig en wordt gevormd door de vorming van disulfide- en zoutbruggen. Het speelt een vitale rol in de stofwisseling. Het verschil tussen primaire secundaire en tertiaire structuur van eiwitten is hun structuur, bindingen en de rol in de cel.

Referentie:

1. "Eiwitstructuur." Particle Sciences, Drug Development Services, Beschikbaar Hier

Afbeelding met dank aan:

1. "Eiwit primaire structuur" door National Human Genome Research Institute - http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml (Public Domain) via Commons Wikimedia   
2. "Afbeelding 03 04 07" door CNX OpenStax - http://cnx.org/contents/[email protected]: [email protected] / Introduction (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia  
3. "Figuur 03 04 09" door CNX OpenStax - http://cnx.org/contents/[email protected]: [email protected] / Introduction (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia