Verschil tussen polypeptide en proteïne
Share
Belangrijkste verschil - Polypeptide versus proteïne
Polypeptiden en eiwitten zijn polymeren van aminozuren. Aminozuren zijn organische verbindingen die zijn samengesteld uit een aminegroep, een carboxylgroep, een waterstofatoom en een alkylgroep gehecht aan hetzelfde koolstofatoom. Aminozuren worden via peptidebindingen aan elkaar gekoppeld om polypeptiden en eiwitten te vormen. Een peptidebinding is een covalente binding die wordt gemaakt door de condensatie van twee aminozuren, waardoor een watermolecuul wordt geëlimineerd. Dit watermolecuul wordt gevormd door de combinatie van een waterstofatoom van een aminogroep van één aminozuur en de hydroxylgroep van de carboxylgroep van het andere aminozuur. Peptiden zijn korte aminozuurketens. Polypeptiden zijn lange aminozuurketens. Eiwitten worden geproduceerd uit twee of meer polypeptideketens. Beide polypeptiden en eiwitten kunnen worden gevonden in biologische systemen. Het belangrijkste verschil tussen polypeptiden en eiwitten is dat polypeptiden hebben een lager molecuulgewicht dan eiwitten.
Key Areas Covered
1. Wat is een polypeptide?
- Definitie, eigenschappen, functies, voorbeelden
2. Wat is een proteïne
- Definitie, structuren, eigenschappen, functies, voorbeelden
3. Wat is het verschil tussen polypeptide en proteïne
- Vergelijking van belangrijke verschillen
Sleutelbegrippen: condensatie, peptide, peptidebindingen, polymeer, polypeptide, proteïne
Wat is een polypeptide?
Een polypeptide is een lange onvertakte keten die is gemaakt van aminozuren. Een polypeptide, zoals aangegeven door zijn naam, is een verzameling van verschillende peptiden. Een peptide is een korte keten aminozuursequentie. Daarom is een polypeptide een lange keten aminozuursequentie.
Aminozuren worden covalent gebonden om deze lange onvertakte polypeptideketens te vormen. Deze covalente binding wordt een peptidebinding genoemd. Een peptidebinding wordt gevormd door een condensatiereactie tussen twee aminozuurmoleculen. Hier zal de carboxylgroep van één aminozuur reageren met de aminogroep van een ander aminozuur. Dit elimineert een watermolecuul door de -OH van carboxylgroep en H uit een aminogroep te combineren. Dan zal de resulterende obligatie een CONH-binding zijn. Daarom kunnen we, om de aanwezigheid van peptide-bindingen te identificeren, de aanwezigheid van -CONH-bindingen vinden.
Figuur 1: Vorming van een peptide binding
Polypeptiden worden gebruikt om eiwitten te vormen. Een eiwit kan zijn samengesteld uit een of meer polypeptideketens. Daarom is de primaire structuur van een eiwit een onvertakte polypeptideketen. In biologische systemen kunnen we zowel kleine als grote polypeptideketens vinden. De meeste gewervelde hormonen zijn bijvoorbeeld kleine polypeptiden zoals insuline, glucagon, corticotrofine, enz.
Wat is een proteïne
Een eiwit is een complexe structuur die is gemaakt van een groot aantal aminozuren. Aminozuren binden samen om polypeptideketens te vormen. Deze ketens kunnen combineren om een eiwit te vormen. Eiwitten zijn zeer grote en complexe moleculen met een hoog molecuulgewicht. Er zijn vier niveaus van de rangschikking van een eiwit.
Figuur 2: Vier niveaus van eiwitstructuren
Niveaus van eiwitstructuren
Primaire structuur
De primaire structuur van een eiwit is eenvoudigweg een lange polypeptideketen. Er kunnen sulfidebindingen zijn tussen aminozuren die in deze keten aanwezig zijn.
Secundaire structuur
De secundaire structuur van een eiwit staat bekend als de alpha-helixstructuur, omdat dit een goed geordende, gevouwen structuur is (een spiraalstructuur). Soms zijn er secundaire structuren genaamd anti-parallelle beta-geplooide structuur. Hier zijn polypeptideketens gerangschikt zoals een beta-geplooid vel.
Tertiaire structuur
De tertiaire structuur is een complexe structuur dan de primaire structuur en de secundaire structuur. Het is een 3D-structuur. Deze structuur wordt gevormd door de combinatie van polypeptideketens door disulfidebindingen, ionische bindingen, Van der Waal-bindingen en waterstofbruggen.
Quaternaire structuur
De quaternaire structuur is samengesteld uit verschillende subeenheden of polypeptiden. Hier worden hydrofobe interacties gebruikt om deze subeenheden bij elkaar te houden. Een goed voorbeeld hiervan is Hemoglobine.
Verschil tussen polypeptide en proteïne
Definitie
polypeptide: Een polypeptide is een lange onvertakte keten die is gemaakt van aminozuren.
eiwitten: Een eiwit is een complexe structuur die is gemaakt van een groot aantal aminozuren.
subeenheden
polypeptide: Polypeptiden worden gevormd uit aminozuren.
eiwitten: Eiwitten worden gemaakt van polypeptiden.
Moleculair gewicht
polypeptide: Het molecuulgewicht van een polypeptide is lager dan dat van een eiwit.
eiwitten: Het molecuulgewicht van een eiwit is hoger dan een polypeptide.
Chemische binding
polypeptide: Polypeptiden zijn samengesteld uit peptidebindingen.
eiwitten: Eiwitten zijn samengesteld uit verschillende soorten bindingen, zoals peptidebindingen, disulfidebindingen, ionische bindingen en Van Der Waal-attracties.
Conclusie
Beide polypeptiden en eiwitten zijn organische verbindingen die zijn samengesteld uit aminozuren. Deze worden gecategoriseerd als polymeren gemaakt van aminozuurmonomeren. Deze aminozuren zijn via peptide-bindingen met elkaar verbonden. Het belangrijkste verschil tussen polypeptide en eiwit is dat polypeptiden een lager molecuulgewicht hebben dan die van de eiwitten.
Referenties:
1. Helmenstine, Ph.D. Anne Marie. "Ken de vier conformieniveaus van de eiwitstructuur." ThoughtCo, hier beschikbaar. Betreden op 14 september 2017.
2. "Hoofdstuk 5: Aminozuren en peptiden." Bioinfo.org, hier beschikbaar. Betreden op 14 september 2017.
3. "Polypeptides." Biology-Pages.info, hier beschikbaar. Betreden op 14 september 2017.
Afbeelding met dank aan:
1. "224 Peptide Bond-01" door OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-website. 19 jun. 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Niveaus van structurele organisatie van een eiwit" door Scurran15 - Eigen werk (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia
