Verschil tussen co-enzym en co-factor
Share
Belangrijkste verschil - Co-enzym versus co-factor
Een unieke reeks biochemische reacties die in een bepaalde cel voorkomen, definieert de identiteit van die cel tussen de andere cellen. Enzymen zijn eiwitten die die biochemische reacties katalyseren. Beide co-enzymen en cofactoren zijn kleine, niet-eiwitachtige stoffen die een vitale rol spelen in de metabolische functies van de cel door de enzymen te helpen de biochemische reacties te katalyseren. Ze binden aan de actieve plaats van het enzym. De grootste verschil tussen co-enzym en cofactor is dat co-enzym is een type cofactor dat losjes aan het enzym bindt, terwijl co-factor soms stevig aan het enzym bindt.
Dit artikel kijkt naar,
1. Wat is een co-enzym
- Definitie, eigenschappen, functies, voorbeelden
2. Wat is een Cofactor
- Definitie, eigenschappen, functies, voorbeelden
3. Wat is het verschil tussen Coenzyme en Cofactor
Wat is een co-enzym
Elke vrij diffunderende organische molecule die dient als een cofactor met enzymen door de functie van het enzym te ondersteunen, staat bekend als een co-enzym. Vandaar dat co-enzym een klein, organisch, niet-eiwitmolecuul is dat in de cel wordt gevonden. Coënzymen functioneren als intermediaire dragers van elektronen, specifieke atomen of functionele groepen die tijdens de katalyserende reactie moeten worden overgedragen. NAD draagt bijvoorbeeld elektronen over in gekoppelde oxidatie-reductiereacties.
Coënzymen worden tijdens de reactie gemodificeerd en een ander enzym is nodig om het co-enzym in zijn oorspronkelijke staat te herstellen. Omdat co-enzymen chemisch worden veranderd tijdens de reactie, worden ze beschouwd als tweede substraten van het enzym. Daarom worden co-enzymen ook zo genoemd co-substraten. Aan de andere kant, aangezien co-enzymen in het lichaam worden geregenereerd, moeten hun concentraties in het lichaam worden gehandhaafd. De meeste B-vitaminen zijn co-enzymen die atomen of groepen atomen tussen moleculen overbrengen tijdens de synthese van koolhydraten, eiwitten en vetten. Deze vitaminen moeten uit de voeding worden gehaald, omdat ze niet in het lichaam kunnen worden gesynthetiseerd. Sommige van de co-enzymen en de reacties waarbij ze betrokken zijn, worden getoond tafel 1.
Coenzymen en hun functies
| coenzyme | Entiteit overgedragen |
| NAD (nicotine adenine dinucleotide) | Elektron (waterstofatoom) |
| NADP (nicotine adenine dinucleotide fosfaat) | Elektron (waterstofatoom) |
| FAD (flavine adenine dinucleotide) (Vit.B2) | Elektron (waterstofatoom) |
| CoA (co-enzym A) | Acyl groepen |
| CoQ (co-enzym Q) | Elektronen (waterstofatoom) |
| Thiamine (thiamine pyrophosphate) (vit. B1) | aldehyden |
| Pyridoxine (pyridoxaalfosfaat) (vit B6) | Aminogroepen |
| biotine | Kooldioxide |
| Carbamide co-enzymen (vitamine B12) | Alkylgroepen |
Figuur 1: Waterstofoverdracht door DHFR van NADPH
Wat is een Cofactor
Cofactor is een niet-eiwit-chemische verbinding die zich stevig bindt aan het enzym en bijdraagt aan de functie van een enzym. Het bindt zich aan de inactieve vorm van het enzym dat bekend staat als apoenzym, waardoor het enzym actief wordt. Daarom worden cofactoren genoemd helper moleculen. De actieve vorm van de enzymen wordt holo-enzym genoemd. Cofactoren kunnen metalen of co-enzymen zijn. Anorganische stoffen zoals metaal, die stevig met het enzym binden en niet kunnen worden verwijderd zonder denaturatie, worden prosthetische groepen genoemd. Metalen zoals ijzer en koper zijn prothetische cofactoren. Sommige enzymen functioneren alleen als een covalent gebonden metaalion beschikbaar is op de actieve plaats. Coënzymen zijn organische co-factoren die losjes aan het enzym binden. Sommige enzymen die metaalionen nodig hebben voor hun functie, worden getoond in tafel 2.
Enzymen die metalen ionen vereisen voor hun functie
| cofactor | Enzym of proteïne |
| Zn2+ | Koolzuuranhydrase |
| Zn2+ | Alcohol dehydrogenase |
| Fe2+ of Fe3+ | Cytochromen, hemoglobine |
| Fe2+ of Fe3+ | ferredoxine |
| Cu+ of Cu2+ | Cytochroom oxidase |
| K+ en Mg2+ | Pyruvaatfosokinase |
Figuur 2: Mg2 + -ionen in de enolase-actieve site
Verschil tussen co-enzym en co-factor
Definitie
Co-enzym: Co-enzym is een klein, organisch, niet-eiwitmolecuul dat chemische groepen tussen enzymen draagt.
cofactor: Cofactor is een niet-eiwit chemische verbinding die zich strak en los bindt met een enzym of andere eiwitmoleculen.
Types
Co-enzym: Co-enzym is een type co-factor.
cofactor: Er worden twee soorten cofactoren gevonden: co-enzymen en prosthetische groepen.
Molecule / Compound
Co-enzym: Coënzymen zijn moleculen.
cofactor: Cofactoren zijn chemische verbindingen.
Organische / anorganische verbindingen
Co-enzym: Coënzymen zijn organische moleculen.
cofactor: Cofactoren zijn anorganische verbindingen.
Verbindend
Co-enzym: Coënzymen zijn losjes gebonden aan enzymen.
cofactor: Cofactoren zoals metaalionen zijn covalent gebonden aan een enzym.
Functie
Co-enzym: Coenzymen helpen biologische transformaties.
cofactor: Cofactoren helpen de functie van het relatieve enzym.
Rol
Co-enzym: Coënzymen dienen als dragers voor de enzymen.
cofactor: Cofactoren verhogen de snelheid van de reactie die wordt gekatalyseerd door het relevante enzym.
Verwijdering
coenzymes: Coënzymen kunnen gemakkelijk uit het enzym worden verwijderd, omdat ze losjes aan het enzym zijn gebonden.
cofactor: Cofactoren kunnen alleen worden verwijderd door het enzym te denatureren.
Voorbeelden
Co-enzym: Vitaminen, biotine, co-enzym A zijn co-enzymen.
cofactor: Metaalionen zoals Zn2+, K+ en Mg2+ zijn co-factoren.
Conclusie
Coenzyme en cofactor zijn twee soorten niet-eiwitverbindingen die de functie van enzymen ondersteunen die een verscheidenheid aan biochemische reacties katalyseren die in levende organismen voorkomen. Beide co-enzymen en cofactoren binden aan de actieve plaats van het enzym. Er zijn twee soorten cofactoren bekend als co-enzymen en metalen. Coënzymen zijn organische moleculen die losjes aan het enzym binden. Metalen zijn anorganische prosthetische groepen die stevig aan het enzym binden. Coënzymen zijn voornamelijk betrokken bij de transformatie van elektronen, specifieke atomen of functionele groepen. Het belangrijkste verschil tussen co-enzym en cofactor zit echter in de aard van binding aan het enzym tijdens de katalyse van biochemische reacties.
Referentie:
1. Helmenstine, Ph.D. Anne Marie. "Wat is een co-enzym? Definitie en voorbeelden. "ThoughtCo. N.p., n.d. Web. 22 mei 2017.
2. "Cofactor." Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. 22 mei 2017.
3. "Coënzymen en co-factoren." Coënzymen en co-factoren. N.p., n.d. Web. 22 mei 2017.
Afbeelding met dank aan:
1. "DHFR-reactieschema" door Bekidl - eigen werk (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia
2. "Enolase active site" Door Kthompson08 op Engels Wikipedia (Public Domain) via Commons Wikimedia
