Verschil tussen Alpha Helix en Beta Plated Sheet
Share
Belangrijkste verschil - Alpha Helix en Beta geplooid blad
Alfa-helix en bèta-platen zijn twee verschillende secundaire structuren van eiwitten. Alfa-helix is een rechtshandig-opgerolde of spiraalvormige conformatie van polypeptideketens. In alfa-helix doneert elke N-H-groep met hoofdketen een waterstofbinding aan de skelet-C = O-groep, die vooraf in vier resten is geplaatst. Hier verschijnen waterstofbruggen in een polypeptideketen om een spiraalvormige structuur te creëren. Bèta-vellen bestaan uit bètastrengen die lateraal zijn verbonden door ten minste twee of drie waterstofbindingen in de keten; ze vormen een in het algemeen gedraaide, geplooid laken. In tegenstelling tot de alpha-helix, waterstofbruggen in beta-vellen vormen zich tussen N-H-groepen in het skelet van één streng en C = O-groepen in de ruggengraat van de aangrenzende strengen. Dit is de grootste verschil tussen Alpha Helix en Beta Plated Sheet.
Wat is een Alpha Helix
Eiwitten zijn opgebouwd uit polypeptideketens en ze zijn onderverdeeld in verschillende categorieën zoals primair, secundair, tertiair en quaternair, afhankelijk van de vorm van een vouwing van de polypeptideketen. a-helices en beta-geplooide vellen zijn de twee meest voorkomende secundaire structuren van een polypeptideketen.
Alfa-helix structuur van eiwitten vormt als gevolg van waterstofbinding tussen zijn backbone-amide en carbonylgroepen. Dit is een rechtshandige spoel, die gewoonlijk 4 tot 40 aminozuurresten in de polypeptideketen bevat. De volgende afbeelding illustreert de structuur van de alfa-helix.
Waterstofbindingen vormen zich tussen een N-H-groep van één amino-residu met een C = O-groep van een ander aminozuur, dat eerder in 4 resten is geplaatst. Deze waterstofbruggen zijn essentieel voor het creëren van de alfa-helixstructuur en elke volledige draaiing van de helix heeft 3,6 aminozuurresiduen.
Aminozuren waarvan de R-groepen te groot zijn (d.w.z. tryptofaan, tyrosine) of te klein (d.w.z. glycine) destabiliseren a-helices. Proline destabiliseert ook a-helices vanwege zijn onregelmatige geometrie; de R-groep bindt zich terug aan de stikstof van de amidegroep en veroorzaakt sterische hindering. Bovendien voorkomt het ontbreken van waterstof op Proline's stikstof dat het deelneemt aan waterstofbruggen. Afgezien daarvan is de stabiliteit van de alfahelix afhankelijk van het dipoolmoment van de gehele helix, dat wordt veroorzaakt door individuele dipolen van C = O-groepen die betrokken zijn bij waterstofbinding. Stabiele a-helices eindigen meestal met een geladen aminozuur om het dipoolmoment te neutraliseren.
Een hemoglobinemolecuul, dat vier heem-bindende subeenheden heeft, elk grotendeels gemaakt van a-helices.
Wat is Beta geplooid blad
Bèta-vouwbladen zijn een ander type secundaire structuur van eiwitten. Bèta-vellen bestaan uit bèta-strengen die lateraal zijn verbonden door ten minste twee of drie waterstofbruggen in de keten, die een in het algemeen gedraaid geplooid vel vormen. In het algemeen bevat een beta-streng 3 tot 10 aminozuurresten en deze strengen zijn naast andere beta-strengen gerangschikt terwijl ze een uitgebreid waterstofbrugnetwerk vormen. Hier creëren N-H-groepen in de hoofdketen van één streng waterstofbindingen met de C = O-groepen in de ruggengraat van de aangrenzende strengen. Twee uiteinden van de peptideketen kunnen worden toegewezen aan de N-terminus en C-terminus om de richting te illustreren. N-terminus geeft één uiteinde van de peptideketen aan, waar vrije aminegroep beschikbaar is. Evenzo vertegenwoordigt het C-uiteinde het andere uiteinde van de peptideketen, waarbij een vrije carboxylgroep beschikbaar is.
Aangrenzende β-strengen kunnen waterstofbruggen vormen in antiparallelle, parallelle of gemengde rangschikkingen. In de anti-parallelle rangschikking grenst de N-terminus van een standaard aan de C-terminus van de volgende standaard. In een parallelle rangschikking zijn de N-uiteinden van aangrenzende strengen in dezelfde richting georiënteerd. De volgende afbeelding illustreert de structuur en het waterstofbindingspatroon van parallelle en anti-parallelle beta-strengen.
a) anti-parallel
b) parallel
Verschil tussen Alpha Helix en Beta Plated Sheet
Vorm
Alpha Helix: Alpha Helix is een rechtshandige staafvormige structuur.
Beta plissé: Beta-sheet is een bladachtige structuur.
Vorming
Alpha Helix: Waterstofbindingen vormen zich binnen de polypeptideketen om een spiraalvormige structuur te creëren.
Beta plissé: Bèta-vellen worden gevormd door twee of meer bètastrengen te verbinden door H-bindingen.
Bonds
Alpha Helix: Alfa-helix heeft n + 4 H-bindingsschema. d.w.z. waterstofbruggen vormen tussen de N-H-groep van één amino-rest met een C = O-groep van een ander aminozuur, dat eerder in 4 resten is geplaatst.
Beta plissé: Waterstofbindingen worden gevormd tussen de aangrenzende N-H- en C = O-groepen van aangrenzende peptideketens.
-R-groep
Alpha Helix: -R-groepen van de aminozuren zijn buiten de helix georiënteerd.
Beta plissé: -R-groepen zijn gericht op zowel binnen als buiten het blad.
Aantal
Alpha Helix: Dit kan een enkele keten zijn.
Beta plissé: Dit kan niet bestaan als een enkele beta-streng; er moeten er twee of meer zijn.
Type
Alpha Helix: Dit heeft maar één type.
Beta plissé: Dit kan parallel, anti-parallel of gemengd zijn.
kwaliteiten
Alpha Helix: 100O rotatie, 3,6 residuen per draai en 1,5 AO stijgen van de ene alfakoolstof naar de andere
Beta plissé: 3.5 AO stijgen tussen residuen
Aminozuur
Alpha Helix: Alfa-helix geeft de voorkeur aan de zijketens van aminozuren, die de H-bindingen in de kern van de helix kunnen dekken en beschermen.
Beta plissé: De verlengde structuur laat de maximale ruimte vrij voor de zijketens van aminozuren. Daarom geven aminozuren met grote volumineuze zijketens de voorkeur aan een bètaplaatstructuur.
Voorkeur
Alpha Helix: Alfa-helix geeft de voorkeur aan Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gin, His, Lys, Arg-aminozuren.
Beta plissé: Beta-sheet geeft de voorkeur aan Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.
Afbeelding met dank aan:
"Alpha Helix Protein Structure" [Public Domain] via Commons Wikimedia
"Hempglobin molecule" door Zephyris op de Engelse taal Wikipedia (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
"Parellel en Antiparellel" door Fvasconcellos - Eigen werk. Gemaakt door de uploader op verzoek van Opabinia regalis., (Public Domain) via Commons Wikimedia
