Verschil tussen polypeptide en proteïne

Polypeptiden en eiwitten zijn natuurlijke en essentiële organische verbindingen van een cel. Ze zijn beide samengesteld uit aminozuren. Aminozuren zijn van nature voorkomende verbindingen die met elkaar verbonden zijn om peptiden, polypeptiden en eiwitten te vormen. Elk aminozuur bevat één amine (-NH₂) en één hydroxyl (-COOH) -groep, evenals een specifieke zijketen (R-groep). De zijketengroep varieert in grootte, vorm, lading en reactiviteit en is daarom uniek voor elk aminozuur. Er zijn 20 soorten monomere aminozuren die in verschillende combinaties aan elkaar kunnen worden gekoppeld, waardoor polypeptiden en eiwitten met een hoge diversiteit worden verleend.

Wat is een polypeptide?

Een polypeptide is een polymeer met een gedefinieerde sequentie van aminozuren die aan elkaar zijn verbonden door middel van covalente peptidebindingen. Een peptidebinding is het resultaat van een condensatiereactie tussen twee aminozuren: de carboxylgroep van één aminozuur reageert met de aminogroep van een aangrenzend aminozuur, waarbij een molecuul water vrijkomt (H₂O). Korte ketens van aminozuren gekoppeld door peptidebindingen worden peptiden genoemd. Peptiden worden gewoonlijk gevormd door maximaal 20-30 aminozuren. Langere ketens van gekoppelde aminozuurresten met een specifieke sequentie worden polypeptiden genoemd. Polypeptiden kunnen tot 4000 residuen bevatten. Polypeptiden worden gekenmerkt door een polypeptideskelet gevormd door de zich herhalende sequentie van atomen in de kern van de gekoppelde aminozuurketen. Gehecht aan het polypeptide-skelet zijn de aminozuren-specifieke zijketens, de R-groep. Polypeptiden kunnen vouwen in een gefixeerde structuur die een eiwit vormt. Een polypeptide vormt daarom de lineaire sequentie van aminozuurresten die de primaire structuur van een eiwit vormt.

Wat is een eiwit?

Eiwitten zijn structureel en functioneel complexe moleculen. De term eiwit wordt gebruikt om de driedimensionale structuur te beschrijven die wordt gevormd door het vouwen van één of meer polypeptiden. Eiwitten presenteren vier niveaus van structurele organisatie, waarbij het polypeptide de primaire structuur is. Een eiwit heeft een secundaire structuur wanneer polypeptideketens α-helices en β-sheets vormen. De tertiaire structuur van het eiwit vormt de volledige driedimensionale organisatie van een polypeptideketen. Wanneer meer dan één polypeptideketen betrokken is bij het eiwitcomplex, wordt de eiwitstructuur aangeduid als quaternair. Het vouwen van polypeptideketens om een ​​eiwit te vormen is gebaseerd op vele zwakke niet-covalente bindingen die zich vormen tussen verschillende delen van één keten of zelfs twee of meer polypeptideketens. De niet-covalente bindingen hebben betrekking op de atomen van het polypeptide-skelet evenals de zijketens R-groep en zijn van drie typen: waterstofbruggen, ionische bindingen en van der Waal-bindingen. Grote aantallen zwakke niet-covalente bindingen werken parallel en hun sterkte wordt gecombineerd om de stabiliteit van een gevouwen eiwitstructuur te verzekeren. Een substructuur van de eiwitorganisatie is het eiwitdomein. Het bestaat uit elk deel van een polypeptideketen die onafhankelijk kan vouwen tot een stabiele structuur. Elk domein bevat tussen 40 en 350 aminozuren. Het kleinste eiwit presenteert een enkel domein, terwijl een groot eiwit tot enkele tientallen domeinen kan bevatten. Elk domein van het eiwit wordt meestal geassocieerd met een specifieke functie. De functionele eigenschappen van eiwitten zijn grotendeels afhankelijk van hun structuur en vorm, waardoor ze fysiek kunnen interageren met andere moleculen. Deze interacties zijn altijd specifiek en selectief. Elk eiwit kan binden met zijn ligand-bindende sites met hoge affiniteit voor een of slechts een paar moleculen bekend als liganden. De ligand-bindende plaats is een holte in het eiwitoppervlak gevormd door het vouwen van de polypeptideketen. Afzonderlijke ligand-bindende plaatsen in een eiwit kunnen binden aan verschillende liganden, de eiwitfunctie reguleren of helpen om het eiwit naar een bepaalde plaats in de cel te verplaatsen. De eiwitfunctie hangt nauw samen met de structuur ervan. Een verandering in één aminozuur kan de vorm verstoren en een functieverlies veroorzaken.

Verschil tussen polypeptide en eiwit

1. Definitie van polypeptide en eiwit

Een polypeptide is een polymeer gevormd door een gedefinieerde sequentie van aminozuren die aan elkaar zijn verbonden door middel van covalente peptidebindingen.

Een eiwit is een structureel en functioneel complex molecuul dat wordt gevormd door het vouwen van één of vele polypeptideketens.

2. Structurele verschillen in polypeptide en eiwit

Een polypeptide vertoont een eenvoudige structuur en bestaat uit het polypeptideskelet dat wordt gevormd door de zich herhalende sequentie van atomen in de kern van de gekoppelde aminozuurketen. Gehecht aan het polypeptide-skelet zijn de aminozuren-specifieke zijketens, de R-groep

Een eiwit, aan de andere kant, is een complex molecuul dat bestaat uit een of meer polypeptideketens die vouwen in secundaire, tertiaire of quaternaire structuur..

De eiwitvorm wordt stabiel gehouden door drie soorten zwakke niet-covalente bindingen: waterstofbruggen, ionische bindingen en van der Waal-bindingen.

3. Functie van polypeptide en eiwit

De hoofdfunctie van een polypeptide is de primaire structuur van meer complexe eiwitten. Polypeptiden missen de driedimensionale structuur die een eiwit in staat stelt aan een ligand te binden en functioneel te zijn.

Aan de andere kant maakt de structurele complexiteit van een eiwit, de stabiele vorm met zijn ligand-bindende plaatsen, het mogelijk om specifiek en met hoge affiniteit aan specifieke liganden te binden, gereguleerd te worden en deel te nemen aan veel vitale cellulaire metabole routes..

Polypeptide versus Proteïne: Comparioson Tabel

Samenvatting van polypeptide versus eiwit

Polypeptiden en eiwitten zijn van nature voorkomende en essentiële organische verbindingen van een cel.

Hoewel aminozuren hun gebruikelijke primaire component zijn, vertonen polypeptiden en eiwitten belangrijke structurele en functionele verschillen:

1. Een polypeptide is een eenvoudig polymeer van aminozuren verbonden door covalente peptidebindingen, terwijl een eiwit een complex molecuul is gekenmerkt door een stabiele structuur samengesteld door het vouwen van één of meer polypeptideketens, bij elkaar gehouden door niet-covalente bindingen.

2. De hoofdfunctie van een polypeptide is de primaire structuur van een eiwit, terwijl een eiwit een complexe verbinding is, met ligand-bindende sites waardoor het aan specifieke en verschillende moleculen kan binden en functioneel actief in de cel is.