Collageen is een fibreus eiwit dat wordt aangetroffen in bindweefsels, huid, botten, enz. Het biedt sterkte en stevigheid aan verschillende delen van het lichaam. Collageen heeft een complexe structuur die is samengesteld uit drie polypeptideketens verpakt in drievoudige helixconfiguratie. Er zijn verschillende soorten collageeneiwitten in het lichaam. Onder hen, type 1, 3 en 2 zijn er in overvloed. Type 1 collageen is het meest voorkomende collageen in zoogdieren en wordt aangetroffen in de huid, pezen, ligamenten en botten. Type 2 is het meest voorkomende collageen in het kraakbeen. Dit is het belangrijkste verschil tussen type 1 en 2 collageen.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is collageen
3. Wat is Type 1 collageen
4. Wat is Type 2 collageen
5. Vergelijking zij aan zij - Type 1 vs 2 collageen
6. Samenvatting
Collageen is een belangrijk structureel eiwit dat wordt gevonden in de extracellulaire matrix van de verschillende bindweefsels bij dieren en mensen. Het is het meest voorkomende eiwit dat wordt aangetroffen in zoogdieren. Collageen bestaat in de vorm van lange dunne fibrillen die erg hard en onoplosbaar zijn. Het heeft drie polypeptidestrengen bekend als alfaketens die samenwinden om de drievoudige helixconfiguratie aan collageen te geven. Elke polypeptideketen bevat ongeveer 1000 aminozuren, bestaande uit glycine, proline en hydroxyproline. Glycine bevindt zich in elke drie aminozuren die kenmerkend zijn voor repetitieve Gly-X-Y-ordening van aminozuren in de collageenstructuur. X en Y zijn meestal bezet door proline en hydroxyproline. Daarom worden glycine-proline-hydroxyproline-sequenties overvloedig aangetroffen in collageenvezels.
Collagenen worden gecodeerd door de genfamilie COL en er zijn 45 verschillende genen die coderen voor het collageen in deze familie. Er zijn ongeveer zestien verschillende collageentypes. Onder hen zijn type 1, 2 en 3 overvloediger. Deze typen variëren met het samenstel van polypeptideketens, de lengte van de helix, onderbrekingen in de helix en verschillen in de uiteinden van de helixen, enz..
De synthese van collageen wordt beïnvloed door vitamine C, omdat het nodig is voor de productie van hydroxyproline-aminozuren in de collageenfibril. De productie van collageen vermindert met het ouder worden. Het wordt ook beïnvloed door de blootstelling aan ultraviolette straling en enkele andere omgevingsfactoren. Sommige bacteriën en virussen zijn ook in staat om collageen af te breken en interfereren met collageensynthese. De collageenspiegels worden verminderd door roken, auto-immuunziekten, zonlicht, hoge suikerconsumptie, enz.
Figuur 01: Triple-helix-structuur van collageen
Type 1 collageen is het meest voorkomende collageen dat in het lichaam wordt aangetroffen. Het is goed voor ongeveer. 90% van het totale collageen in het lichaam. Het komt veelvuldig voor in verschillende lichaamsdelen zoals huid, pezen, vasculaire ligatuur, organen, botten, enz. Het was het eerste collageen dat werd gekarakteriseerd vanwege zijn overvloed in de extracellulaire matrix en het gemak van isolatie. Het heeft twee alfal-ketens en één alfa-2-keten, elk met een exact 1050 aantal aminozuren.
Figuur 02: Fibrillen van collageen type 1
Type 2 collageen is de hoofdcomponent van de extracellulaire matrix van het kraakbeen. Het is goed voor 50% van het kraakbeen-eiwit. Type 2 collageen bestaat in de kraakbeenmatrix die is vernet met de proteoglycanen. Collageen 2 wordt ook aangetroffen in wervelschijven, binnenoor en het glasvocht. Collageen 2 is samengesteld uit drie pro-alfa-1-ketens. Het COL2A1-gen is gecodeerd voor de expressie van type 2-collageen in het lichaam. Type 2 collageensynthese wordt verminderd met de leeftijd en wordt ingenomen als orale supplementen voor de gezondheid van gewrichten en kraakbeen.
Type 1 tegen 2 collageen | |
Type 1 collageen is het meest voorkomende type collagenen. | Type 2 collageen is het derde meest voorkomende type collageen. |
Locatie in het lichaam | |
Ze komen het meest voor in huid, pezen, vasculaire ligatuur, organen en botten. | Ze komen het meest voor in kraakbeen. |
Fibrillen diameter | |
Fibrillen hebben een grotere diameter dan type 2 fibrillen. | Fibrillen zijn kleiner in diameter dan die in type 1. |
Natuur | |
Deze zijn naast elkaar verpakt en vormen dikke fibrillen. | Deze zijn willekeurig georiënteerd in de proteoglycaanmatrix van het kraakbeen. |
Gebruik als supplementen | |
Ze kunnen worden gemengd met type 3-collageen en supplementen voor de huid, spieren en botten maken | Ze kunnen worden ingenomen als orale supplementen voor de gezondheid van gewrichten en kraakbeen. |
Gen gecodeerd | |
COL1A1 | COL2A1 |
Collageen is het meest voorkomende structurele eiwit dat wordt aangetroffen in het lichaam van zoogdieren, goed voor ongeveer. 25% van het totale eiwit. Het is een onoplosbaar vezelachtig eiwit dat flexibiliteit en kracht geeft aan huid, nagels, spieren, gewrichten en botten van het lichaam. Collageen bestaat in 16 verschillende soorten en de meest voorkomende typen zijn type 1, 2 en 3. Collageen Drievoudige helix is samengesteld uit drie polypeptideketens waarvan de sequentie is bepaald met Gly-X-Y-aminozuurherhalingen. Type 1 collageen is het meest voorkomende type in het lichaam en wordt aangetroffen in huid, pezen, vasculaire ligatuur, organen en botten. Type 2 collageen is het belangrijkste collageen in het kraakbeen.
Referentie:
1. "Structurele proteïnen: genen voor collageen." Encyclopedia of Life Sciences. N.p., n.d. Web. 8 maart 2017.
2. "COL1A1 collageen type I alpha 1-keten [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI." Nationaal centrum voor informatie over biotechnologie. Amerikaanse National Library of Medicine, n.d. Web. 8 maart 2017
3. Lodish, Harvey. "Collageen: de fibreuze eiwitten van de matrix." Moleculaire celbiologie. 4e editie. U.S. National Library of Medicine, 01 januari 1970. Web. 8 maart 2017
Afbeelding met dank aan:
1. "Vezels van collageen type I - TEM" Door Louisa Howard - (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "Collagentriplehelix" (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia