Verschil tussen affiniteit en aviditeit

Belangrijkste verschil - Affiniteit versus Avidity
 

Antilichaam-antigeen-interactie is een cruciale interactie in cellen om te reageren tegen infecties. Antigenen zijn de vreemde deeltjes die de gastheercellen binnenkomen. Ze bestaan ​​voornamelijk uit polysacchariden of glycoproteïnen en hebben bepaalde vormen. De interactie tussen antigeen en antilichaam vindt plaats volgens de correcte binding van de twee partijen door de niet-covalente bindingen zoals waterstofbruggen, van der Waals-bindingen, etc. Deze interactie is omkeerbaar. Affiniteit en aviditeit zijn twee parameters die de sterkte van de antigeen-antilichaam-interactie in immunologie meten. Het belangrijkste verschil tussen affiniteit en aviditeit is dat affiniteit is de maat voor de sterkte van individuele interactie tussen een epitoop en één bindingsplaats van het antilichaam, terwijl aviditeit de maat is voor de totale bindingen tussen antigene determinanten en antigeenbindingsplaatsen van het multivalente antilichaam. Affiniteit is een factor die de aviditeit van de antigeenantilichaaminteractie beïnvloedt.

INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is affiniteit
3. Wat is Avidity
4. Vergelijking zij aan zij - Affiniteit versus Aviditeit
5. Samenvatting

Wat is affiniteit?

De affiniteit is een maat voor de interactie tussen een antigeenbindingsplaats van het antilichaam en een epitoop van het antigeen. Affiniteitswaarde weerspiegelt het netto resultaat van de aantrekkelijke en afstotende krachten tussen individuele epitoop en individuele bindingsplaats. Hoge affiniteitswaarde is een resultaat van een sterke interactie met meer aantrekkende krachten tussen het epitoop en de Ab-bindingsplaats. Lage affiniteitswaarde geeft de lage balans tussen aantrekkelijke en afstotende krachten aan.

De affiniteit van monoklonale antilichamen kan gemakkelijk worden gemeten omdat ze een enkel epitoop hebben en homogeen zijn. Polyklonale antilichamen beoordelen een gemiddelde affiniteitswaarde vanwege hun heterogene aard en hun verschillen in de affiniteiten voor de verschillende antigene epitopen.

Enzym-linked immunosorbent assay (ELISA) is een nieuwe techniek in farmacologie die wordt gebruikt om de affiniteit van de antilichamen te meten. Het resulteert in meer precieze, handige en informatieve gegevens voor affiniteitsbepaling. Antilichamen met hoge affiniteit binden snel met epitoop en vormen een sterke binding die aanhoudt tijdens de immunologische assays, terwijl antilichamen met lage affiniteit de interactie oplossen en niet door de assays worden gedetecteerd..

Wat is Avidity?

De aviditeit van een antilichaam is een maat voor de algehele sterkte van de binding tussen de antigenen en het antilichaam. Het hangt af van verschillende factoren zoals affiniteit van het antilichaam tegen het antigeen, valentie van antigeen en antilichaam en de structurele opstelling van de interactie. Als het antilichaam en het antigeen multivalent zijn en een gunstige structurele rangschikking hebben, blijft de interactie zeer sterk vanwege de hoge aviditeit. Avidity toont altijd een hoge waarde dan de som van de individuele affiniteiten.

De meeste antigenen zijn multimeer en de meeste antilichamen zijn multivalent. Derhalve blijven de meeste interacties van antigeenantilichamen sterk en stabiel vanwege de hoge aviditeit van het antigeen-antilichaamcomplex.

Figuur 01: Affiniteit en aviditeit van een antilichaam

Wat is het verschil tussen Affinity en Avidity?

Affiniteit versus Avidity
Affiniteit verwijst naar de sterkte van de interactie tussen één antigeen epitoop met één antigeenbindingsplaats van het antilichaam.	Avidity is de maat voor de algehele sterkte van de interactie tussen antigene epitopen met multivalent antilichaam.
Voorkomen
Dit gebeurt tussen individuele epitoop en individuele bindingsplaats	Dit gebeurt tussen multivalente antigenen en antilichamen.
Waarde
Affiniteit is de balans tussen aantrekkelijke en afstotende krachten.	Avidity kan beschouwd worden als een waarde die meer is dan de som van de individuele affiniteiten.

Samenvatting - Affiniteit versus Avidity

Antigeen-antilichaaminteractie is een specifieke, omkeerbare, niet-covalente interactie die belangrijk is bij immunologische onderzoeken. Het is vergelijkbaar met de interactie van het enzymsubstraat. Specifiek antigeen bindt met een specifiek antilichaam. Affiniteit en aviditeit zijn twee maten voor deze interactie. Affiniteit weerspiegelt de sterkte van één interactie tussen een epitoop en een antigeenbindingsplaats van het antilichaam. Avidity weerspiegelt de algehele sterkte van het antigeenantilichaamcomplex. Dit is het verschil tussen affiniteit en aviditeit. Avidity is een resultaat van meerdere affiniteiten die voorkomen in één antigeen antilichaamcomplex, omdat de meeste antigenen en antilichamen multivalent zijn en verschillende interacties behouden om de binding te stabiliseren..

Referenties:
1. Rudnick, Stephen I., en Gregory P. Adams. "Affiniteit en aviditeit bij op antilichamen gebaseerde tumorgargeting." Kanker Biotherapie en radiofarmaca. Mary Ann Liebert, Inc., april 2009. Web. 21 maart 2017
2. Sennhauser, F.H., R.A. Macdonald, D.M. Roberton, en C.S. Hosking. "Vergelijking van concentratie en aviditeit van specifieke antilichamen tegen E. coli in moedermelk en serum." Immunologie. U.S. National Library of Medicine, maart 1989. Web. 22 maart 2017

Afbeelding met dank aan:
1. "Afbeelding 42 03 04" Door CNX OpenStax - (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia