Verschil tussen normale hemoglobine en sikkelcel hemoglobine

Belangrijkste verschil - Normaal hemoglobine versus sikkelcel hemoglobine
 

Hemoglobine (Hgb) is het belangrijkste eiwitmolecuul dat de typische vorm van de rode bloedcel verschaft - ronde vorm met een smal centrum. Het hemoglobinemolecuul bestaat uit vier subproteïne-moleculen waarin twee ketens alfa-globulineketens zijn en de andere twee beta-globulineketens. IJzeratomen in hemoglobine en de vorm van de rode bloedcellen zijn belangrijk voor zuurstoftransport door bloed. Als de vorm van hemoglobine wordt vernietigd, slaagt het er niet in zuurstof door het bloed te transporteren. Sikkelcel hemoglobine is een type van een abnormaal hemoglobinemolecuul dat anemie-aandoeningen veroorzaakt, sikkelcelanemie genoemd. Het belangrijkste verschil tussen normale hemoglobine en sikkelcel hemoglobine is dat normaal hemoglobine heeft glutaminezuur in de 6^th positie van de aminozuursequentie van de beta-globuline-keten terwijl sikkelcelhemoglobine heeft Valine in de 6^th positie van de beta-globuline-keten. Normaal hemoglobine en sikkelcelhemoglobine verschillen alleen door een enkel aminozuur in bètaketens.

INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is normaal hemoglobine
3. Wat is Sikkelcel hemoglobine
4. Vergelijking zij aan zij - Normaal hemoglobine versus sikkelcel hemoglobine
5. Samenvatting

Wat is normaal hemoglobine?

Hemoglobine is een ijzerbevattend metalloproteïne dat in rode bloedcellen wordt aangetroffen. Het is verantwoordelijk voor het transport van zuurstof uit de longen naar de lichaamsweefsels en -organen en het transport van koolstofdioxide van lichaamsweefsels naar de longen. Het is ook bekend als zuurstof-dragende proteïne in het bloed. Het is een complex eiwit, dat bestaat uit vier kleine eiwitsubeenheden en vier heemgroepen met ijzeratomen, zoals weergegeven in figuur 01. Hemoglobine heeft een hoge affiniteit voor zuurstof. Er zijn vier zuurstofbindingsplaatsen in een hemoglobinemolecuul. Zodra hemoglobine verzadigd is met zuurstof, wordt het bloed helderrood van kleur en staat het bekend als zuurstofrijk bloed. De tweede staat van de hemoglobine, die zuurstof mist, staat bekend als deoxyhemoglobine. In deze staat draagt ​​het bloed de donkerrode kleur.

In de heemverbinding van hemoglobine ingebedde ijzeratomen vergemakkelijken in hoofdzaak het transport van zuurstof en kooldioxide. Binding van zuurstofmoleculen aan Fe⁺² ionen veranderen de conformatie van het hemoglobinemolecuul. De ijzeratomen in de hemoglobine helpen ook om de typische vorm van de rode bloedcel te behouden. Daarom is ijzer een essentieel element in de rode bloedcellen.

Afbeelding 01: Normaal hemoglobine

Wat is Sikkelcel hemoglobine?

Sikkelcelanemie is een bloedaandoening die wordt veroorzaakt door abnormale hemoglobine-eiwitten die in de rode bloedcellen aanwezig zijn. Sikkelcel hemoglobine is een type abnormaal hemoglobine dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen. Ze zijn ook bekend als hemoglobine S. Ze bezitten sikkel- of halvemaanvormen. Ze worden geproduceerd als een resultaat van sikkelcel-genmutatie. Deze mutatie verandert een enkel aminozuur in de aminozuursequentie van het normale beta-ketenpeptide van hemoglobine. Sikkelcelhemoglobine is ook samengesteld uit twee alfa- en twee bèta-subeenheden, net als normale hemoglobine. Er is echter een enkel aminozuurverschil in bèta-subeenheden als gevolg van de mutatie. Bij normale hemoglobine, 6^th de positie van de aminozuurketen in bètaketens is samengesteld uit glutaminezuur. Echter, in sikkelcel hemoglobine, 6^th positie wordt ingenomen door een ander aminozuur dat valine wordt genoemd. Hoewel het een enkelvoudig aminozuurverschil is, is het de oorzaak van de levensbedreigende bloedarmoedziekte die sikkelcelziekte wordt genoemd.

Wanneer valine op 6 staat^th, het zorgt ervoor dat de bètaketen een uitsteeksel vormt dat past in bètaketens van andere hemoglobinemoleculen. Deze verbindingen maken sikkelcelhemoglobine om elkaar te aggregeren zonder in de oplossing te blijven en zuurstof te transporteren. Het heeft een rigide structuur nodig en tot slot worden rode bloedcellen vroegtijdig afgebroken, wat leidt tot bloedarmoede.

Figuur 02: Sikkelcel hemoglobine

Wat is het verschil tussen normaal hemoglobine en sikkelcel hemoglobine?

Normaal hemoglobine versus sikkelcel hemoglobine
Normaal hemoglobine is een ijzerbevattend eiwit in de rode bloedcellen, die zuurstof en koolstofdioxide door het bloed transporteren.	Sikkelcel hemoglobine is een type abnormaal hemoglobine dat de agglutinatie van de sikkel de rode bloedcellen in het bloed veroorzaakt.
Afkorting
Afkorting van de normale hemoglobine is HbA.	Afkorting van de sikkelcel hemoglobine is HbS.
Structuur
De structuur van normaal hemoglobine bestaat uit twee alfa-ketens en twee bètaketens.	Structuur van sikkelcel hemoglobine bestaat uit twee alfa-ketens en twee S-ketens.
Vorm
Normaal hemoglobine is rond met een smal centrum.	De vorm van de rode bloedcel die sikkelcelhemoglobine bevat, is de sikkel- of sikkelvorm.
6e positie van aminozuur
De zesde positie in de aminozuurketen van de beta-globuline-keten is glutaminezuur.	De zesde positie wordt ingenomen door valine in sikkelcelhemoglobinen.
Resultaat
Normaal hemoglobine zorgt ervoor dat rode bloedcellen vrij in bloedvaten stromen.	Sikkelcelhemoglobine veroorzaakt blokkering van de stroom rode bloedcellen in de bloedvaten.

Samenvatting - Normaal hemoglobine versus sikkelcel hemoglobine

Hemoglobine is het zuurstoftransporterende eiwit in rode bloedcellen. Het is samengesteld uit vier subeenheden van eiwitten met de naam alfa- en bètaketens. Het is een ijzerbevattend molecuul dat de kleur en de ronde vorm van de rode bloedcellen veroorzaakt. Door mutaties kan de vorm van de rode bloedcellen verschillen. Het gebeurt als gevolg van abnormale hemoglobinemoleculen in de rode bloedcellen. Sikkelcel hemoglobine is zo'n mutatie. Ze veranderen de vorm van de rode bloedcellen van rond tot sikkelvormig, wat uiteindelijk leidt tot de voortijdige vernietiging van rode bloedcellen. Deze ziektetoestand staat bekend als sikkelcelanemie. Het verschil tussen normale hemoglobine en sikkelcelhemoglobine is echter een enkel aminozuurverschil in de bètaketen van het hemoglobine.

Referentie:
1. De moleculaire biologie van sikkelcelanemie. N.p., n.d. Web. 28 mei 2017. .
2. "Sikkelcelziekte - Genetica Home Reference." Amerikaanse National Library of Medicine. National Institutes of Health, n.d. Web. 28 mei 2017.

Afbeelding met dank aan:
1. "Risk-Factors-for-Sickle-Cell-Anemia (1) 2" By Diana grib - Eigen werk (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia [Bijgesneden]