Verschil tussen Holoenzyme en Apoenzyme

Belangrijkste verschil - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

Enzymen zijn biologische katalysatoren die de snelheid van chemische reacties in het lichaam verhogen. Het zijn eiwitten die zijn opgebouwd uit aminozuursequenties. Enzymen zijn betrokken bij de chemische reacties zonder te worden geconsumeerd. Ze zijn specifiek voor substraten en chemische reacties. De functie van het enzym wordt ondersteund door verschillende niet-eiwitachtige kleine moleculen. Ze staan ​​bekend als co-factoren. Ze helpen enzymen in hun katalytische actie. Deze co-factoren kunnen metaalionen of co-enzymen zijn; ze kunnen ook anorganische of organische moleculen zijn. Veel enzymen vereisen dat een cofactor actief wordt en de katalytische functie initieert. Gebaseerd op de binding met cofactor, enzymen hebben twee vormen genaamd apoenzyme en holoenzyme. Het belangrijkste verschil tussen holo-enzym en apoenzym is dat apoenzyme is de eiwitcomponent van het enzym dat inactief is en niet gebonden is aan de cofactor terwijl holoenzyme is de eiwitcomponent van het enzym en de gebonden cofactor die de actieve vorm van het enzym creëert.

INHOUD

1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is Holoenzyme 
3. Wat is Apoenzyme
4. Vergelijking zij aan zij - Holoenzyme vs Apoenzyme in tabelvorm
5. Samenvatting

Wat is Holoenzyme?

Enzymen zijn eiwitten die biochemische reacties in de cellen katalyseren. De meeste enzymen hebben een klein niet-eiwitmolecuul nodig om katalytische functies te initiëren. Deze moleculen staan ​​bekend als cofactoren. Cofactoren zijn voornamelijk anorganische of organische moleculen. Cofactoren zijn onderverdeeld in twee hoofdtypen die metaalionen en co-enzymen worden genoemd. De binding van de cofactor is essentieel voor de activering van het enzym en het initiëren van de chemische reactie. Wanneer de eiwitcomponent van het enzym aan de cofactor is gebonden, staat het volledige molecuul bekend als een holoenzym. Holoenzyme is katalytisch actief. Daarom bindt het actief aan de substraten en verhoogt het de reactiesnelheid. Coënzymen binden losjes met de enzymen, terwijl prothesegroepen strak binden met de apoenzymen. Sommige co-factoren binden aan de actieve plaats van het enzym. Na binding verandert het de conformatie van het enzym en verhoogt het de binding van substraten aan de actieve plaats van het enzym.

DNA-polymerase en RNA-polymerase zijn twee holoenzymen. DNA-polymerase vereist magnesiumionen om actief te worden en DNA-polymerisatie te initiëren. RNA-polymerase heeft een sigmafactor nodig voor zijn katalytische functie.

Wat is Apoenzyme?

Apoenzyme is het enzym vóór binding met de cofactor. Met andere woorden, apoenzyme is het eiwitdeel van het enzym dat de cofactor mist. Apoenzyme is katalytisch inactief en onvolledig. Het vormt een actief enzymsysteem bij het combineren met een co-enzym en bepaalt de specificiteit van dit systeem voor een substraat. Er zijn veel cofactoren die binden aan apoenzymen om holoenzymen te maken. Gemeenschappelijke co-enzymen zijn NAD +, FAD, co-enzym A, B-vitamines en vitamine C. Gangbare metaalionen die binden aan apoenzymen zijn ijzer, koper, calcium, zink, magnesium, enz. Cofactoren binden stevig of losjes met het apoenzym om apoenzym in holo-enzym om te zetten. Zodra de cofactor uit het holo-enzym is verwijderd, wordt het opnieuw omgezet in apoenzym, dat inactief en onvolledig is.

De aanwezigheid van de cofactor op de actieve plaats van het apoenzym is essentieel omdat ze groepen of plaatsen verschaffen die het eiwitdeel van het enzym niet bezit om de reactie te katalyseren.

Figuur 01: Apoenzyme en Holoenzyme

Wat is het verschil tussen Holoenzyme en Apoenzyme?

Holoenzyme vs Apoenzyme
Holoenzyme is een actief enzym dat bestaat uit een apoenzym gebonden aan zijn cofactor.	Apoenzyme is de eiwitcomponent die zijn cofactor mist.
cofactor
Holoenzyme is gebonden aan zijn cofactor.	Apoenzyme is de enzymcomponent zonder de cofactor.
Activiteit
Holoenzyme is katalytisch actief.	Apoenzyme is katalytisch inactief.
Volledigheid
Holoenzyme is voltooid en kan de reactie initiëren.	Apoenzyme is onvolledig en kan de reactie niet initiëren.
Voorbeelden
DNA-polymerase, RNA-polymerase zijn voorbeelden van holoenzym.	Aspartaat transcarbamoylase is een voorbeeld voor apoenzyme.

Samenvatting - Holoenzyme vs Apoenzyme

Enzymen zijn biologische katalysatoren van de cellen. Ze verlagen de energie die nodig is voor het optreden van de reactie. Enzymen verhogen de reactiesnelheid door actief de substraatomzetting in producten te induceren. Ze katalyseren met name de reacties zonder in de reacties te raken. Enzymen zijn samengesteld uit eiwitmoleculen. Het eiwitgedeelte van het enzym is bekend als apoenzym. Apoenzyme heeft binding nodig met niet-proteïne-achtige kleine moleculen die cofactoren worden genoemd om actief te worden. Wanneer apoenzyme bindt met cofactor, staat het complex bekend als holoenzyme. Holoenzyme is katalytisch actief om de chemische reactie te initiëren. Het substraat bindt met het holoenzym, niet met het apoenzym. Dit is het verschil tussen holoenzyme en apoenzym.

Download PDF-versie van Holoenzyme vs Apoenzyme

U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en gebruiken voor offline doeleinden, zoals per citaatnotitie. Download hier de PDF-versie Difference Between Holoenzyme and Apoenzyme.

Referenties:

1. "Structurele biochemie / enzym / apoenzym en holoenzym." Structurele biochemie / enzym / apoenzym en holoenzym - Wikibooks. N.p., n.d. Web. Beschikbaar Hier. 12 juni 2017.
2. BIOCHEMIE. N.p., n.d. Web. Beschikbaar Hier. 13 juni 2017.

Afbeelding met dank aan:

1. "Enzymen" door Moniquepena - Eigen werk (publiek domein) via Commons Wikimedia