Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase

De belangrijk verschil tussen endopeptidase en exopeptidase is dat het endopeptidase breekt peptidebindingen in de eiwitmoleculen, terwijl de exopeptidase peptidebindingen splitst aan de uiteinden van de eiwitmoleculen.

Eiwitten zijn belangrijke macromoleculen, die essentieel zijn voor de meeste biochemische reacties die in alle organismen voorkomen. Verschillende aminozuren voegen zich bij elkaar en vormen deze eiwitten. Bovendien katalyseren enzymen de hydrolyse van eiwitten terug naar aminozuren. Het zijn specifieke enzymen die proteases of peptidases worden genoemd. Daarom hebben ze het vermogen om peptideketens van eiwitten af ​​te breken in aminozuren. Bovendien kunnen peptidasen endopeptidasen of exopeptidasen zijn.

INHOUD

1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is endopeptidase
3. Wat is Exopeptidase
4. Overeenkomsten tussen endopeptidase en exopeptidase
5. Vergelijking zij aan zij - Endopeptidase versus exopeptidase in tabelvorm
6. Samenvatting

Wat is endopeptidase?

Endopeptidase is een type proteïne-splitsende enzym dat peptidebindingen breekt binnen het eiwitmolecuul. Als gevolg van de endopeptidasereactie splitsten eiwitten zich in peptideketens.

Figuur 01: Endopeptidase - Chymotrypsine-actie

Bovendien zijn peptideketens sequenties van aminozuren. Daarom resulteren enkele aminozuren niet als gevolg van de werking van endopeptidase. Met andere woorden, endopeptidasen kunnen geen monomeren van eiwitten scheiden. Pepsine, Chymotrypsine, Thermolysine en Trypsine zijn voorbeelden voor endopeptidasen.

Wat is Exopeptidase?

Exopeptidasen zijn de enzymen die het breken van peptidebindingen aan de uiteinden katalyseren en enkele aminozuren uit de eiwitmoleculen verwijderen.

Figuur 02: Exopeptidase - Carboxypeptidase

Verder zijn carboxypeptidase en aminopeptidase twee soorten exopeptidasen. Dipeptidase is een andere naam die wordt gebruikt om exopeptidase te verwijzen.

Wat zijn de overeenkomsten tussen endopeptidase en exopeptidase?

  • Beide zijn enzymen.
  • Het zijn eiwitten.
  • Endopeptidase en exopeptidase katalyseren de hydrolyse van eiwitten. Daarom zijn het proteases.
  • Ze worden afgescheiden door de maag, pancreas en darmcellen.
  • Beide soorten zijn belangrijk bij de vertering van eiwitten in ons lichaam.

Wat is het verschil tussen endopeptidase en exopeptidase?

Peptidasen breken peptidebindingen in eiwitten. Endopeptidase en exopeptidase zijn twee soorten van verschillende soorten peptidasen. Endopeptidasen breken peptidebindingen in het molecuul terwijl exopeptidasen peptidebindingen bij de uiteinden verbreken. Threfore, peptideketens zullen het gevolg zijn van de werking van endopeptidasen, terwijl monomeren zullen resulteren als gevolg van de werking van exopeptidasen. Enterokinase en enteropeptidase zijn synoniemen van endopeptidasen, terwijl dipeptidase een synoniem is voor exopeptidase. De volgende infographic analyseert het verschil tussen endopeptidase en exopeptidase als een zij aan zij vergelijking.

Samenvatting - Endopeptidase versus exopeptidase

Endopeptidase en exopeptidase zijn twee soorten peptidase-enzymen. Ze splitsen peptidebindingen in eiwitmoleculen. Deze enzymen helpen bij het verteren van eiwitten in uw dieet. Maag, alvleesklier en darmcellen maken deze peptidasen vrij om de eiwitafbraak en opname van voedingsstoffen te maximaliseren. Endopeptidase splitst peptidebindingen in de eiwitmoleculen en resulteert in peptideketens, niet de monomeren. Exopeptidase splitst peptidebindingen aan de uiteinden en resulteert in enkele aminozuren. Dit is het verschil tussen endopeptidase en exopeptidase.

Referentie:

1. "Endopeptidase." Egyptian Journal of Medical Human Genetics, Elsevier. Beschikbaar Hier 
2.Britannica, de redacteuren van de encyclopedie. "Proteolytic Enzyme." Encyclopædia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc., 31 mei 2018. Beschikbaar Hier 

Afbeelding met dank aan:

1. "Mechanisme chymotrypsin deel 2" door Yikrazuul - Eigen werk, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia  
2. "Carboxypeptidase A" door Lijealso (Public Domain) via Commons Wikimedia