De werking van remmers kan in twee typen worden gevonden als competitieve remmers en niet-competitieve remmers op basis van de plaats op het enzym waar de remmer bindt. Het belangrijkste verschil tussen competitieve remming en niet-competitieve remming is dat bij competitieve remming voorkomt binding van een remmer de binding van het doelmolecuul met de actieve plaats van het enzym, terwijl bij niet-competitieve remming een remmer de activiteit van een enzym vermindert.
Een enzym is een macromolecuul dat als een biologische katalysator kan werken. Enzymen hebben regio's die bekend staan als actieve sites. De actieve plaats van een enzym is de locatie waar een doelwitmolecuul bindt. Dit molecuul staat bekend als een substraat. Het substraat bindt met de actieve plaats en ondergaat chemische reacties. Dit levert een maximale opbrengst op in een korte tijdsperiode. Het enzym kan ook worden gerecycled en opnieuw worden gebruikt. Remmers zijn verbindingen die kunnen voorkomen dat de substraten een bepaalde chemische reactie ondergaan.
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is concurrerende inhibitie
3. Wat is niet-competitieve remming
4. Vergelijking zij aan zij - Concurrerende versus niet-concurrerende inhibitie in tabelvorm
5. Samenvatting
Concurrerende remming is een type enzymremming waarbij een remmer aan de actieve plaatsen van een enzym bindt, waardoor wordt voorkomen dat het substraat aan het enzym bindt. De actieve plaats wordt geblokkeerd door de remmer, dus er is geen ruimte voor het substraat om aan het enzym te binden.
Bij dit remmingstype zijn de remmers die zijn gebonden aan de actieve plaatsen vergelijkbaar met de vorm van de substraatmoleculen (zo niet, dan kunnen de remmers niet binden met de actieve plaats omdat de vorm van de actieve plaats niet past in de vorm van het substraat ). Daarom kan de enzymactieve plaats niet tegelijkertijd binden met zowel de remmer als het substraat. Dit maakt dat de remmer concurreert met het substraat om te binden aan de actieve plaats, hetgeen de naam competitieve remming geeft.
Figuur 01: Concurrerende remming in een diagram
Concurrerende remming kan worden voorkomen door het toevoegen van veel substraatmoleculen. Dit verhoogt de kans dat actieve sites substraten ontmoeten in plaats van remmermoleculen. De meeste competitieve remmers zijn reversibel aan de actieve site gebonden. Dit komt omdat de inhibitor de vorm van de actieve site niet verandert.
Niet-competitieve remming is een type enzymremming waarbij een remmer de activiteit van een enzym verlaagt. Hier kan de remmer aan het enzym binden, zelfs als het substraat al aan de actieve plaats van dat enzym is gebonden. Daarom bindt de remmer niet aan de actieve site. Er is dus geen competitie tussen het substraat en de remmer; deze remming is dus bekend als niet-competitieve remming. Vervolgens kunnen het substraat en de remmer tegelijkertijd op een enzym worden gevonden.
Figuur 2: Niet-competitieve inhibitie in een diagram
Wanneer de remmer samen met het substraat aan het enzym wordt gebonden, kan het substraat de gewenste chemische reactie niet ondergaan om doelproducten te geven. Niet-competitieve remmers binden vaak onomkeerbaar aan het enzym. Dit komt omdat de binding van de remmer de vorm van de actieve site verandert en de actieve site wordt gedeactiveerd.
De vorm van de remmer is volledig verschillend van die van het substraat omdat de remmer niet concurreert om de actieve plaatsen op het enzym. De niet-competitieve remmers binden zich aan sites die zich in de buurt van een actieve site bevinden. Deze binding veroorzaakt de wijziging van de vorm van de actieve site.
Concurrerende remming versus niet-competitieve remming | |
Concurrerende remming is een type enzymremming waarbij een remmer aan de actieve plaatsen van een enzym bindt, waardoor wordt voorkomen dat het substraat aan het enzym bindt. | Niet-competitieve remming is een type enzymremming waarbij een remmer de activiteit van een enzym verlaagt. |
Competitie met substraat | |
Competitieve remmers concurreren met het substraat voor actieve sites. | Niet-competitieve remmers concurreren niet met het substraat voor actieve sites. |
Vorm van de remmer | |
Concurrerende remmers hebben een soortgelijke vorm als die van substraat | Niet-competitieve remmers hebben een vorm die verschilt van de vorm van het substraat. |
Voorkomen op het enzym | |
Het substraat en de competitieve remmer kunnen niet tegelijkertijd op een enzym worden gevonden. | Het substraat en de niet-competitieve remmer kunnen tegelijkertijd op een enzym worden gevonden. |
Bindende methode | |
De binding van concurrerende remmers met de actieve site is omkeerbaar. | De binding van niet-competitieve remmers met de actieve site is onomkeerbaar. |
Effect op de vorm van de actieve site | |
De vorm van de actieve site verandert niet wanneer een competitieve remmer zich bindt aan de actieve site. | De vorm van de actieve plaats verandert wanneer een remmer aan het enzym is gebonden. |
Het belangrijkste verschil tussen competitieve remming en niet-competitieve remming is dat bij competitieve remming binding van een remmer de binding van het doelwitmolecuul met de actieve plaats van het enzym voorkomt, terwijl bij niet-competitieve remming een remmer de activiteit van een enzym vermindert.
1. "Concurrerende remming." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 maart 2018, Beschikbaar Hier.
2. "Niet-concurrerende inhibitie." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 maart 2018, Beschikbaar Hier.
3. "Actieve site." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 maart 2018, Beschikbaar Hier.
1. "Concurrerende remming" door Geschreven door Jerry Crimson Mann, gemodificeerd door TimVickers, gevectoriseerd door Fvasconcellos - Afbeelding: Competitive inhibition.png (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "Allosteric competitive inhibition 3" Door srhat (talk · contribs) Bestand: Comp_inhib.svg: SVG-versie: Srhat (talk · contribs) PNG-versie: Jerry Crimson Mann op en.wikipedia - Bestand: Comp_inhib.svg (Public Domain) via Commons Wikimedia