Wat is de functie van hemoglobine in het menselijk lichaam

Hemoglobine (Hb) is een metalloproteïne dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen. Rode bloedcellen transporteren zuurstof door het hele lichaam. Alle gewervelde dieren behalve vissen, hebben hemoglobine in de rode bloedcellen als de zuurstofdrager. Hemoglobine is goed voor 96% van het droge gewicht van de rode bloedcellen en bevat ijzer. Alle menselijke lichamen bevatten hemoglobine. Het normale hemoglobinegehalte van een normale mannelijke volwassene is 13,8 - 17,2 g / dL. Volwassen vrouwtjes (niet-zwanger) moeten 12,1 - 15,1 g / dl hemoglobine hebben.

Dit artikel zal bekijken,

1. Wat is de structuur van hemoglobine
2. Wat is de functie van hemoglobine in het menselijk lichaam

Wat is de structuur van hemoglobine

Hemoglobine is een globulair eiwit met meerdere subeenheden dat een quaternaire structuur heeft - vier globine-subeenheden zijn gerangschikt in een tetraëdrische structuur. Elke globulaire eiwit-subeenheid bevat een eiwitketen die is geassocieerd met niet-eiwit, prothetische heemgroep. De alfa-helixstructuur van de globine-eiwitten creëert een pocket die de heemgroep bindt. Globin-eiwitten worden gesynthetiseerd door ribozymen in het cytosol. Het Heme-deel wordt gesynthetiseerd in de mitochondriën. Een geladen ijzeratoom wordt in de porfyrinering gehouden door covalente binding van ijzer met vier stikstofatomen in hetzelfde vlak. Deze N-atomen behoren tot de imidazolring van de F8-histidinerest van elk van de vier globine-subeenheden. In hemoglobine bestaat ijzer als Fe²⁺.

Het menselijk lichaam bevat drie hemoglobinetypen: hemoglobine A, hemoglobine A₂, en hemoglobine F. Hemoglobine A is het meest voorkomende type. Hemoglobine A is gecodeerd door HbA1, HbA2, en HBB genen. De vier subeenheden van hemoglobine A bestaan uit twee α- en β β-subeenheden (α₂β₂). Hemoglobine A2 en hemoglobine F zijn zeldzaam en ze bestaan respectievelijk uit twee α- en β-subunits en twee α- en γ-γ-subunits. Bij zuigelingen is het hemoglobinetype Hb F (α₂γ₂).

Figuur 1: Structuur van hemoglobine

Wat is de functie van hemoglobine in het menselijk lichaam

Hemoglobine is een zuurstofdrager.
Hemoglobine is een koolstofdioxidedrager.
Hemoglobine geeft de rode kleur aan bloed.
Hemoglobine behoudt de vorm van de rode bloedcellen.
Hemoglobine fungeert als een buffer.
Hemoglobine interageert met andere liganden.
De afbraak van hemoglobine accumuleert fysiologisch actieve katabolieten.

Oxygen Carrier

De belangrijkste functie van hemoglobine is het transport van zuurstof van de longen naar alle weefsels van het lichaam. De zuurstofbindende capaciteit van hemoglobine is 1,34 ml O₂ per gram. Elke globine-subeenheid van het hemoglobinemolecuul kan binden met één Fe²⁺ion. De affiniteit van hemoglobine met zuurstof wordt verkregen door de Fe²⁺ ion. Elke Fe²⁺ kan binden met één zuurstofmolecuul. De binding van zuurstof oxideert Fe²⁺ in Fe³⁺. Eén atoom van het zuurstofmolecuul, dat zich bindt aan Fe²⁺ wordt een superoxide, waarbij het andere zuurstofatoom onder een hoek uitsteekt. Het zuurstofgebonden hemoglobine wordt aangeduid als oxyhemoglobin. Wanneer bloed een zuurstofarm weefsel bereikt, wordt zuurstof gedissocieerd van hemoglobine en verspreid in het weefsel. De O₂ is de terminale elektronenacceptor in het proces genaamd oxidatieve fosforylering bij de productie van ATP. De verwijdering van O₂ verandert het ijzer in zijn gereduceerde vorm. Het zuurstof-ongebonden hemoglobine wordt aangeduid als deoxyhemoglobin. Oxidatie van Fe²⁺ in Fe³⁺ creëert methemoglobine dat niet kan binden met O₂.

Kooldioxidedrager

Hemoglobine transporteert ook koolstofdioxide van weefsels naar longen. 80% van de koolstofdioxide wordt via plasma getransporteerd. Koolstofdioxide concurreert niet met de zuurstofbindende site van hemoglobine. Het bindt zich aan de andere eiwitstructuur dan de ijzerbindende positie. De koolstofdioxide gebonden hemoglobine wordt aangeduid als carbaminohemoglobin.

Invloed op rode bloedcellen

Hemoglobine geeft rode bloedcellen een rode kleur door Fe²⁺ ionen. Met rode bloedcellen bereikt het bloed zijn unieke rode kleur. Plasma, zonder rode bloedcellen, heeft een lichtgele kleur. De vorm van de rode bloedcellen wordt gehandhaafd door hemoglobine. Rode bloedcellen zijn biconcave schijven die in het midden zijn afgeplat en ingedrukt. Ze hebben een haltervormige dwarsdoorsnede. Het hemoglobinegen bestaat ook uit verschillende allelen. De meeste mutanten kunnen geen ziekte veroorzaken. Maar sommige mutanten kunnen erfelijke ziektes zoals veroorzaken hemoglobinpathesis.

Figuur 2: Rode bloedcellen

Bufferingactie

Hemoglobine onderhoudt de pH van het bloed op 7,4. Accumulatie van kooldioxide in het bloed verlaagt de pH van 7,4. De verandering van de pH kan worden omgekeerd door ventilatie. Door deze bufferende werking van hemoglobine kunnen alle enzymatische reacties in het lichaam, die deze pH prefereren, zonder enige verstoring plaatsvinden.

Interactie met liganden

Hemoglobines binden ook aan andere liganden zoals koolmonoxide, stikstofoxide, cyanide, zwavelmonoxide, sulfide en waterstofsulfide. Het binden van koolmonoxide kan soms dodelijk zijn omdat de binding onomkeerbaar is. Hemoglobine kan ook geneesmiddelen naar hun actieterrein vervoeren.

Productie van fysiologische actieve katabolieten

Veroudering en defecten in de cel kunnen de rode bloedcellen doden en verschillende fysiologisch actieve katabolieten accumuleren. Hemoglobine van de dode rode bloedcellen wordt uit de circulatie geklaard door de hemoglibinetransporteur, CD163. Heme-afbraak, die optreedt in monocyten en macrofagen, is een natuurlijke bron van de koolstofmonoxidegeneratie. bilirubine is het eindproduct van heemafbraak. Het wordt uitgescheiden als gal in de darm. Bilirubine wordt omgezet in urobilinogeen dat wordt aangetroffen in de ontlasting, waardoor de unieke gele kleur wordt verkregen. Aan de andere kant wordt ijzer, dat wordt verwijderd uit heem, omgezet in ferritine en opgeslagen in weefsels voor later gebruik.

Hemoglobine kan ook in andere cellen van het lichaam worden gevonden dan rode bloedcellen. Andere hemoglobine-dragende cellen zijn macrofagen, alveolaire cellen in longen en mesangiale cellen in de nier. Hemoglobine functioneert als een regulator van het ijzermetabolisme en een antioxidant in deze cellen.

Referentie:
1. "Hemoglobine". Wikipedia, de gratis encyclopedie. 2017. Betreden 15 februari 2017
2. Davis C. P. en Shiel W. C. "Hemoglobin". MedicineNet, 2015.htm. Betreden 15 februari 2017
3. "Structuur en functies van hemoglobine". Alle medische dingen, 2017. Betreden 15 februari 2017

Afbeelding met dank aan:
1. "1904 Hemoglobine" door OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-website. 19 juni 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Rode bloedcellen" door Jessica Polka - Eigen werk (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia

Wetenschap