Hoe zijn proteïnen opgebouwd uit aminozuren

Eiwitten zijn een essentiële groep van chemische macromoleculen voor het overleven van het leven. Ze zijn betrokken bij de meeste van onze lichamelijke metabole functies en zijn voornamelijk opgebouwd uit aminozuren. Dit artikel onderzoekt,

1. Relatie tussen eiwitten en aminozuren

2. Hoe zijn proteïnen opgebouwd uit aminozuren

3. Peptide-bindingen 

Wat is de relatie tussen eiwitten en aminozuren

Elk eiwit is gemaakt voor een specifieke functie en hun functie hangt voornamelijk af van hun 3D-structuur, die vaak wordt aangeduid als 'eiwitvouwing'. Eiwitten verschillen van elkaar, afhankelijk van hun aminozuursequentie. Daarom zijn aminozuren de belangrijkste bouwstenen van eiwitten. 22 aminozuren worden gebruikt in de synthese van eiwitten, en ze staan ​​bekend als 'proteïnogene' aminozuren of natuurlijke aminozuren. De anderen worden niet-proteïnogene aminozuren genoemd.

Hoe zijn proteïnen opgebouwd uit aminozuren

Zoals hierboven vermeld, zijn proteïnen een klasse van macromoleculen. Een macromolecuul is een grote, gepolymeriseerde entiteit. Een polymeer bestaat uit enkele eenheden, monomeren genaamd. Daarom zijn de monomeren van eiwitten aminozuren. Aminozuren kunnen verschillende sequenties vormen om langere ketens te vormen, peptideketens genoemd. Wanneer aminozuren zich in de ketenverlengingen met elkaar verbinden, wordt het type binding dat zij vormen een peptidebinding genoemd, die in wezen een amideband is. d.w.z. (- [C = O] -NH-)

De basisstructuur van een aminozuur bestaat uit hoofdgroepen rond het centrale koolstofatoom. Deze groepen omvatten een carbonzuurgroep (-COOH), een aminegroep (-NH₂), een alkylgroep (R) en een waterstofatoom. Wanneer de ketenverlenging plaatsvindt voor de vorming van peptideketens, aligneren de aminegroep en de carbonzuurgroep zichzelf op een eind-tot-eindwijze. De carboxylgroep van één aminozuur reageert met de aminegroep van een ander aminozuur om de amidebindingen te vormen die peptidebindingen worden genoemd. Aminozuren verschillen van elkaar afhankelijk van de aard van hun alkylgroep die fungeert als een zijketen; de andere drie groepen rond het centrale koolstofatoom zijn gemeenschappelijk voor alle aminozuren. Van de 22 proteïnogene aminozuren zijn er 9 geïdentificeerd als essentiële aminozuren omdat ze niet door het menselijk lichaam kunnen worden gesynthetiseerd met behulp van andere verbindingen.

Wat zijn Peptide-obligaties

Zoals hierboven vermeld, is een peptidebinding de belangrijkste reactie tussen aminozuren bij de vorming van eiwitten. De eiwitvorming is echter een meerstapsproces. Afzonderlijke aminozuren verbinden zich met andere aminozuren door peptidebindingen om peptideketens te vormen. Polypeptideketens worden gevormd wanneer verschillende peptideketens een interactie aangaan. Deze polypeptideketens vormen unieke fysieke intermoleculaire interacties met elkaar, wat aanleiding geeft tot de natuurlijke vouwing van eiwitten in verschillende 3D-conformaties. Dit vouwen fungeert als een vingerafdruk voor elk eiwit en geeft het zijn identiteit.

Wanneer twee aminozuren reageren om een ​​peptidebinding te vormen, wordt de resulterende eenheid een dipeptide genoemd. Deze reactie van een enkele eenheid wordt een condensatiereactie genoemd. Wanneer de carbonzuurgroep (-COOH) van één aminozuur reageert met de aminegroep (-NH₂) van een ander aminozuur, wordt een amidebinding / peptideband gevormd met de afgifte van een watermolecuul. Deze condensatiereactie verbruikt energie en de vereiste energie wordt verkregen door ATP dat in de menselijke cellen wordt geproduceerd.

Afbeelding met dank aan: 

"Peptidformationball" door GYassineMrabet Deze vectorafbeelding is gemaakt met Inkscape. - Eigen werk (Public Domain) via Commons Wikimedia