Verschil tussen Alpha en Beta Amylase

Belangrijkste verschil - Alpha versus Beta Amylase

De werking van het amylase-enzym kan zetmeel in suikereenheden hydrolyseren. Amylase is van nature aanwezig in speeksel en alvleesklier van mensen en sommige andere zoogdieren, waar het het biochemische proces van de vertering van voedselbolussen initieert. Tijdens orale vertering geven zetmeelvoedingsmiddelen (rijst, brood, yams en aardappelen) een enigszins zoete smaak omdat speekselamylase een deel van hun zetmeel in suiker afbreekt. Amylase werd voor het eerst ontdekt en geïsoleerd door Anselme Payen in 1833. Amylase-enzymen worden specifiek genoemd door verschillende Griekse letters waaronder Alpha (α) -Amylase, beta (β) -Amylase en gamma (γ) -Amylase. Al deze enzymen zijn glycoside-hydrolasen en werken op a-1,4-glycosidebindingen. Alpha (α) -Amylase wordt beschouwd als een belangrijk spijsverteringsenzym, terwijl beta (β) -amylase wordt beschouwd als een belangrijk enzym dat betrokken is bij zaadontkieming en rijping van fruit. Maar vergeleken met bèta (β) -mylase en gamma (γ) -mylase, zijn de α-amylasen (EC 3.2.1.1) calciummetaalleenzymen en ze zijn niet in staat om te functioneren in afwezigheid van calcium. Dit is de grootste verschil tussen Alpha en Beta Amylase. Zowel alfa- als bèta-amylasen worden echter commercieel gebruikt bij fermentatieprocessen zoals het brouwen van bier en drank bereid uit suikers afgeleid van zetmeel. Laten we in dit artikel verder uitleggen wat de verschillen zijn tussen Alpha en Beta Amylase.

Dit artikel behandelt,

1. Wat is Alpha Amylase? - Definitie, functies, eigenschappen en kenmerken 

2. Wat is Beta Amylase? - Definitie, functies, eigenschappen en kenmerken 

3. Wat is het verschil tussen Alpha en Beta Amylase? - Vergelijking van fysieke en functionele kenmerken

Wat is Alpha Amylase

Alpha Amylase wordt beschouwd als een belangrijk spijsverteringsenzym in het spijsverteringskanaal van zoogdieren. De menselijke speeksel- en alvleesklieramylasen zijn a-amylasen en planten, schimmels (Ascomyceten en basidiomyceten) en bacteriën (Bacil) kan ook a-amylasen produceren.

De optimale pH van Alpha Amylase is 6,7-7,0. Calcium is essentieel voor het functioneren van α-amylasen; vandaar is het bekend als een calciummetalloenzym. Alfa-amylase kan langketenige koolhydraten zoals zetmeelamylose afbreken in maltotriose en maltose of amylopectine in maltose, glucose en limietdextrine.

Lint diagram van menselijke speeksel alfa-amylase

Wat is Beta Amylase

Bèta-amylase wordt voornamelijk geproduceerd door bacteriën, schimmels en planten en het katalyseert de enzymatische afbraak van de tweede α-1,4-glycosideband van niet-reducerende suikers, waarbij maltose tegelijkertijd wordt afgesplitst. β-amylase breekt zetmeel in maltose, waardoor de zoete smaak van rijp fruit. De optimale pH voor het functioneren van P-amylase is 4,0-5,0. Dieren produceren geen β-amylase.  

Lintdiagram van bèta-amylase van gerst

Verschil tussen Alpha en Beta Amylase

Alfa en beta-Amylase hebben significant verschillende fysieke en functionele kenmerken. Deze kunnen worden onderverdeeld in de volgende subgroepen,

Alternatieve namen

Alpha Amylase: 1,4-α-D-glucan glucanohydrolase en glycogenase zijn alternatieve namen voor α-amylase.

Beta Amylase:1,4-α-D-glucaan maltohydrolase, glycogenase en saccharogeenamylase zijn alternatieve namen voor β-amylase.

EC-nummer

Alpha Amylase: EC 3.2.1.1

Beta Amylase: EC 3.2.1.2

Productie

Alpha Amylase: Het spijsverteringsstelsel van zoogdieren kan α-amylase synthetiseren; menselijke speeksel- en pancreasamylasen zijn dus a-amylasen. Bovendien, α-amylases kunnen worden geproduceerd door planten, schimmels (ascomycetes en basidiomycetes) en bacteriën (Bacillus).

Beta Amylase: β-amylase wordt geproduceerd door bacteriën, schimmels en planten. Weefsels of cellen van dieren kunnen geen P-amylase produceren, hoewel het kan voorkomen in micro-organismen die aanwezig zijn in het spijsverteringskanaal.

De rol van calcium

Alpha Amylase: Calcium is essentieel voor het functioneren van α-amylasen en daarom is het bekend als een calciummetallo-enzym.

Beta Amylase: Calcium is niet vereist voor het functioneren van P-amylasen.

Optimale pH

Alpha Amylase: De optimale pH voor P-amylase is 6,7-7,0

Beta Amylase: De optimale pH voor P-amylase is 4,0-5,0

Major functie

Alpha Amylase: a-amylase is voornamelijk betrokken bij het proces van voedselvertering.

Beta Amylase: β-amylase is voornamelijk betrokken bij het proces van fruitrijping en zaadkieming.

Waarnemende site

Alpha Amylase: α-amylase kan overal op het substraat werken.

Beta Amylase: β-amylase kan werken vanuit het niet-reducerende uiteinde en katalyseert de hydrolyse van de tweede α-1,4 glycosidebinding

Grote uitkomsten van de enzymatische reacties

Alpha amylase: Lange-keten koolhydraten (amylose en amylopectine-strengen) kunnen worden afgebroken door α-amylase en geven maltotriose en maltose uit amylose, of maltose, glucose en limietdextrine uit amylopectine

Beta Amylase: Tijdens het rijpingsproces van het fruit wordt zetmeel afgebroken door β-amylase tot maltose, waardoor de zoete smaak van rijp fruit ontstaat.

Reactiesnelheid

Alpha Amylase: a-amylase heeft de neiging sneller werkend te zijn dan P-amylase.

Beta Amylase: β-amylase heeft de neiging langzamer te werken dan α-amylase.

Fysische en chemische eigenschappen

Alpha amylase: a-amylase is ongevoelig voor hoge temperaturen en zware metaalionen en wordt geïnactiveerd bij een lage pH.

Beta Amylase: P-amylase is gevoelig voor hoge temperaturen en zware metaalionen en is stabiel bij een lage pH.

Concluderend, amylase is een enzym dat zetmeel in kleinere moleculen kan hydrolyseren. Maar voor a-amylase is Ca nodig²⁺ voor activiteit en opbrengst glucose, maltotriose en maltose als eindproducten. Daarentegen vereist P-amylase geen Ca²⁺ en hydrolyseert oplosbaar zetmeel of amylose, waarbij alleen maltose als een eindproduct wordt verkregen.

Referenties

Frydenberg, O en G. Nielsen. 1965. Amylase isozymen in ontkiemende gerstzaden. Hereditas 54: 123-129.

Onckelen, H. A. en R. Verbeek. 1969. Vorming van a-amylase isozymen tijdens het kiemen van gerst. Planta 88: 255-260.

Rejzek, M .; Stevenson, C.E .; Southard, A.M .; Stanley, D .; Denyer, K .; Smith, A.M .; Naldrett, M.J .; Lawson, D.M .; Field, R. A. (2011). "Chemische genetica en graanzetmeelmetabolisme: structurele basis van de niet-covalente en covalente remming van gerst β-amylase". Molecular BioSystems. 7 (3): 718-730.

Afbeelding met dank aan:

"Speeksel alfa-amylase 1SMD" - Van PDB-artikel 1SMD - Eigen werk (Public Domain) via Commons Wikimedia

"2xfr b amylase" door A2-33 - Eigen werk (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia