Verschil tussen slot en sleutel en geïnduceerde pasvorm

Lock vs Key vs Induced Fit

Enzymen staan ​​bekend als biologische katalysatoren, die worden gebruikt in bijna elke cellulaire reactie, in organismen. Ze kunnen de snelheid van een biochemische reactie verhogen, zonder dat het enzym zelf wordt veranderd door de reactie. Vanwege de herbruikbaarheid kan zelfs een kleine concentratie van een enzym zeer effectief zijn. Alle enzymen zijn eiwitten en bolvormig van vorm. Net als alle andere katalysatoren veranderen deze biologische katalysatoren echter niet de uiteindelijke hoeveelheid producten en kunnen ze geen reacties laten plaatsvinden. In tegenstelling tot de andere normale katalysatoren katalyseren enzymen slechts één type reversibele reactie, de zogenaamde reactiespecifieke. Omdat de enzymen eiwitten zijn; ze kunnen werken binnen een bepaalde temperatuur, druk en pH-bereik. De meeste enzymen katalyseren reacties door een reeks 'enzym-substraatcomplexen' te maken. In deze complexen bindt het substraat het meest nauw aan enzymen die overeenkomen met de overgangstoestand. Deze staat heeft de laagste energie; vandaar dat het stabieler is dan de overgangstoestand van een ongekatalyseerde reactie. Bijgevolg vermindert een enzym de activeringsenergie van de biologische reactie die het katalyseert. Twee hoofdtheorieën worden gebruikt om uit te leggen hoe enzym-substraatcomplexen ontstaan. Het zijn lock-en-key theorie en theorie over geïnduceerde fitheid.

Lock-and-Key Model

Enzymen hebben een zeer precieze vorm, die een spleet of pocket met de naam actieve sites omvat. In deze theorie past het substraat in een actieve site zoals een sleutel in een slot. Voornamelijk ionische bindingen en waterstofbindingen houden het substraat op de actieve plaatsen om het enzym-substraatcomplex te vormen. Als het eenmaal is gevormd, katalyseert het enzym de reactie door het substraat te helpen veranderen, waarbij het wordt opgesplitst of delen aan elkaar worden gelast. Deze theorie hangt af van het precieze contact tussen de actieve locaties en het substraat. Daarom is deze theorie misschien niet helemaal correct, vooral wanneer het gaat om de willekeurige beweging van substraatmoleculen.

Induced-Fit Model

In deze theorie verandert de actieve site van vorm om een ​​substraatmolecuul te vouwen. Het enzym neemt, na binding aan een bepaald substraat, de meest effectieve vorm aan. Daarom wordt de vorm van het enzym beïnvloed door het substraat, zoals de vorm van een handschoen die wordt aangetast door de hand die deze draagt. Vervolgens vervormt het enzymmolecuul op zijn beurt het substraatmolecuul, spant het de banden en maakt het substraat minder stabiel, waardoor de activeringsenergie van de reactie wordt verlaagd. Omdat de activeringsenergie laag is, vindt de reactie plaats met een grote snelheid die de producten vormt. Nadat de producten zijn vrijgegeven, keert de activeringsplaats van het enzym terug naar zijn oorspronkelijke vorm en bindt het volgende substraatmolecuul.

Wat is het verschil tussen Lock-and-Key en Induced-Fit?

• Induced-fit theory is een aangepaste versie van lock-and-key theorie.

• In tegenstelling tot de Lock-and-key-theorie hangt de theorie van de geinduceerde pasvorm niet af van het precieze contact dat wordt gemaakt tussen de actieve plaats en het substraat.

• In Induced-fit theorie wordt de enzymvorm beïnvloed door het substraat, terwijl in de Lock-and-key-theorie de substraatvorm wordt beïnvloed door het enzym.

• In de Lock-and-key-theorie hebben de actieve sites een precieze vorm, terwijl in de theorie van de geinduceerde fit de actieve site aanvankelijk geen precieze vorm heeft, maar later wordt de vorm van de site gevormd volgens het substraat, dat naar binden.